Domena Kringle
protrombiny bydlęcej w kompleksie z wapniem i lizofosfatydyloseryną . Białko łączy się z błoną poprzez swoją alfa-helikalną domenę GLA . Sąsiadująca domena kringle jest beta-strukturalna (żółta).
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Symbol | Kringle | ||||||||
| Pfam | PF00051 | ||||||||
| InterPro | IPR000001 | ||||||||
| MĄDRY | KR | ||||||||
| PROZYTA | PDOC00020 | ||||||||
| SCOP2 | 1pk4 / ZAKRES / SUPFAM | ||||||||
| Nadrodzina OPM | 115 | ||||||||
| Białko OPM | 1h8p | ||||||||
| CDD | cd00108 | ||||||||
| |||||||||
Domeny Kringle to autonomiczne domeny białkowe , które składają się w duże pętle stabilizowane przez 3 wiązania dwusiarczkowe. Są one ważne w białko -białko z czynnikami krzepnięcia krwi. Ich nazwa nawiązuje do Kringle , skandynawskiego ciasta, które nieco przypominają.
Domeny Kringle znaleziono w plazminogenie , czynnikach wzrostu hepatocytów , protrombinie i apolipoproteinie (a) .
Kringle znajdują się w białkach krzepnięcia krwi i fibrynolitycznych. Uważa się, że domeny Kringle odgrywają rolę w wiązaniu mediatorów (np. błon, innych białek lub fosfolipidów) oraz w regulacji aktywności proteolitycznej. Domeny Kringle charakteryzują się potrójną pętlą, 3-dwusiarczkową strukturą mostkową, której konformacja jest określona przez liczbę wiązań wodorowych i małe fragmenty antyrównoległego arkusza beta. Występują w różnej liczbie kopii w niektórych białkach osocza, w tym w protrombinie i aktywatorze plazminogenu typu urokinazy, które są proteazami serynowymi należącymi do rodziny peptydaz MEROPS S1A.
Białka ludzkie zawierające tę domenę
ATF ; F12 ; F2 ; HABP2 ; HGF ; HGFAC ; KREMEN1 ; KREMEN2; LPA ; LPAL2; MST1 ; PIK3IP1 ; PLATFORMA ; PLAU ; PLG ; PRSS12; ROR1 ; ROR2 ;
Linki zewnętrzne
- Domena Kringle w PROSITE
- Wpis domeny KR w bazie danych SMART
- Kreskówka domeny Kringle, pod strukturą protrombiny