adenylotransferaza FMN
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| adenylotransferazy FMN | |||||||||
| nr WE | 2.7.7.2 | ||||||||
| nr CAS | 9026-37-3 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii adenylotransferaza FMN ( EC 2.7.7.2 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- ATP + FMN difosforan + FAD
Zatem dwoma substratami tego enzymu są ATP i FMN , podczas gdy jego dwoma produktami są difosforan i FAD .
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności tych przenoszących grupy nukleotydowe zawierające fosfor ( nukleotydylotransferazy ). Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to ATP:FMN adenylilotransferaza . Enzym ten bierze udział w metabolizmie ryboflawiny .
Inne nazwy
Inne powszechnie używane nazwy to
- pirofosforylaza FAD
- adenylotransferaza mononukleotydów ryboflawiny
- adenozynotrójfosforan-ryboflawina transadenylaza mononukleotydowa
- transadenylaza mononukleotydowa trifosforanu adenozyny-ryboflawiny
- Syntetaza FAD
- pirofosforylaza dinukleotydu ryboflawiny adeniny
- ryboflawina
- GIRI KV, RAO NA, CAMA HR, KUMAR SA (1960). „Badania nad enzymem syntetyzującym dinukleotyd flawinadeniny w roślinach” . Biochem. J. _ 75 : 381–6. PMC 1204435 . PMID 13828163 .
- Schrecker AW, Kornberg A (1950). „Odwracalna synteza enzymatyczna dinukleotydu flawino-adeninowego”. J. Biol. chemia . 182 (2): 795–803. PMID 19994476 .
Kategorie: