3-O-glukozylotransferaza flawonolu

3-O-glukozylotransferaza flawonolu
Identyfikatory
Flavonol 3-O-glucosyltransferase.jpg
3-O-glukozylotransferazy flawonolu
nr WE 2.4.1.91
nr CAS 50812-18-5
Bazy danych
IntEnz Widok IntEnz
BRENDA Wpis BRENDY
ExPASy Widok NiceZyme
KEGG Wpis KEGG
MetaCyc szlak metaboliczny
PRYM profil
Struktury PDB RCSB PDB PDBe PDB suma
Ontologia genów AmiGO / QuickGO
Szukaj
PKW artykuły
PubMed artykuły
NCBI białka

W enzymologii 3-O-glukozylotransferaza flawonolu ( EC 2.4.1.91 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną

UDP-glukoza + flawonol UDP + flawonol 3-O-beta-D-glukozyd

Zatem dwoma substratami tego enzymu są UDP-glukoza i flawonol , podczas gdy jego dwoma produktami UDP i 3-O-beta-D-glukozyd flawonolu . Flawonoidy, które mogą działać jako substraty w tej reakcji, obejmują kwercetynę, kemferol, dihydrokaempferol, kemferid, fisetynę i izorhamnetynę. 3-O-glukozylotransferaza flawonolu jest enzymem przenoszącym grupę heksozylową.

Enzym ten znany jest pod systematyczną nazwą UPD-glukoza:flawonolo-3-OD glukozylotransferaza i bierze udział w biosyntezie flawonoidów oraz powoduje powstawanie antocyjanów . Antocyjany powodują purpurowy kolor w tkankach roślin, w których są obecne.

Jest to enzym występujący przede wszystkim w winogronach ( Vitis vinifera ). Enzym ten występuje również w wielu innych roślinach, takich jak lwie paszcze ( Antirrhinum majus ), jarmuż ( Brassica oleracea ) i grejpfrut ( Citrus x paradisi ).

Ścieżki

Enzym ten bierze udział w biosyntezie metabolitów wtórnych. Podstawową funkcją tego enzymu na jego szlaku jest wiązanie glukozydu z cząsteczką flawonolu, tworząc flawonolo-3-O-glukozyd. To dzięki temu mechanizmowi enzym przekształca antocyjanidyny w antocyjany jako część szlaku fenylopropanoidowego . Konkretnym przykładem może być działanie tych enzymów na pelargonidynę. 3-O-glukozylotransferaza flawonolu wiąże glukozyd z tym białkiem, tworząc 3-O-glukozyd pelargonidyny. Enzym ten bierze również udział w szlaku glikozydów flawonowych i modyfikacji dafnetyny w niektórych organizmach. Rola enzymu w tych szlakach polega ponownie na wiązaniu glukozydu z substratem w celu skonstruowania 3-O-glukozydu flawonolu.

Struktura pelargonidyny.
Struktura 3-O-glukozydu pelargonidyny.

Nomenklatura

Enzym ten należy do rodziny glikozylotransferaz , w szczególności heksozylotransferaz. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to UDP-glukoza:flawonolo-3-OD-glukozylotransferaza . Inne powszechnie używane nazwy to:

  • GTI ,
  • urydyno-difosfoglukozo-flawonolo-3-O-glukozylotransferaza,
  • UDP-glukoza: 3-O-glukozylotransferaza flawonolu i
  • UDP-glukoza:flawonoidowa 3-O-glukozylotransferaza (UFGT).

Wśród nich UFGT dzieli się na UDP-glukozę: flawonoidową 3-O-glukozylotransferazę (UF3GT) i UDP-glukozę: flawonoidową 5-O-glukozylotransferazę (UF5GT), które są odpowiedzialne za glukozylację antocyjanów w celu wytworzenia stabilnych cząsteczek .

Inhibitory i struktura enzymu

Niektóre z inhibitorów tego enzymu obejmują CaCl2 , CoCl2 , Cu +2 , CuCl2 , KCl, Mg +2 i Mn +2 . Główną resztą miejsca aktywnego tego enzymu jest Asp181, jak określono w badaniach wpływu mutacji na zdolność enzymatyczną. Istnieje kilka dokumentacji krystalicznej struktury 3-O-glukozylotransferazy flawonolu (2C1X, 2C1Z i 2C9Z) i na podstawie tych renderingów enzymu istnieje tylko jedna podjednostka w czwartorzędowej strukturze cząsteczki.

Dalsza lektura