Transaminaza glutamino-pirogronianowa
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| transaminazy glutaminowo-pirogronianowej | |||||||||
| nr WE | 2.6.1.15 | ||||||||
| nr CAS | 9030-44-8 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii transaminaza glutaminowo -pirogronianowa ( EC 2.6.1.15 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- L-glutamina + pirogronian 2-oksoglutaramat + L-alanina
Zatem dwoma substratami tego enzymu są L-glutamina i pirogronian , podczas gdy jego dwoma produktami są 2-oksoglutaramat i L-alanina .
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności transaminaz , które przenoszą grupy azotowe. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to L-glutamina:aminotransferaza pirogronianowa . Inne powszechnie używane nazwy to glutaminaza II , transaminaza L-glutaminy L i transaminaza okso-glutaminy . Enzym ten bierze udział w metabolizmie glutaminianu . Wykorzystuje jeden kofaktor , fosforan pirydoksalu .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano 3 struktury dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1V2D , 1V2E i 1V2F .
- Cooper JL, Mistrz A (1972). „Izolacja i właściwości wysoko oczyszczonej transaminazy glutaminy”. Biochemia . 11 (5): 661–71. doi : 10.1021/bi00755a001 . PMID 5059882 .
- MEISTER A (1954). „Badania nad mechanizmem i specyficznością reakcji transaminacji-deamidacji glutaminy-alfa-ketokwasu”. J. Biol. chemia . 210 (1): 17–35. PMID 13201566 .
