Glutation – transhydrogenaza homocystynowa
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| transhydrogenazy homocystynowej | |||||||||
| nr WE | 1.8.4.1 | ||||||||
| nr CAS | 9029-40-7 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii transhydrogenaza glutationowo -homocystynowa ( EC 1.8.4.1 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- 2 glutation + homocystyna disiarczek glutationu + 2 homocysteina
Zatem dwoma substratami tego enzymu są glutation i homocystyna, podczas gdy jego dwoma produktami są dwusiarczek glutationu i homocysteina .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności tych, które działają na donorową grupę siarkową z dwusiarczkiem jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to glutation: oksydoreduktaza homocystyny . Enzym ten bierze udział w metabolizmie metioniny i glutationu .
- Racker E (grudzień 1955). „Transhydrogenaza glutationowo-homocystynowa”. Journal of Biological Chemistry . 217 (2): 867–74. PMID 13271447 .
