Dehydrogenaza siarczku flawocytochromu c , znana również jako reduktaza siarczkowo-cytochromowa c ( flawocytochrom c ) ( EC 1.8.2.3 ), to enzym o nazwie systematycznej siarkowodór: oksydoreduktaza flawocytochromu c . Występuje w bakteriach utleniających siarkę , takich jak purpurowe bakterie fototroficzne Allochromatium vinosum . Enzym ten katalizuje następującą reakcję chemiczną :
-
siarkowodór + 2 żelazocytochrom do
siarka + 2 ferrocytochrom c + 2 H +
Enzymy te są heterodimerami flawoproteiny ( fccB ) i cytochromu dihemowego ( fccA ;) , które przeprowadzają zależną od siarkowodoru redukcję cytochromu C. Cytochrom dihemowy fałduje się na dwie domeny, z których każda przypomina mitochondrialny cytochrom c, z dwiema grupami hemu związanymi z wnętrzem podjednostki. Podjednostka flawoproteiny ma glutationu składający się z rdzenia beta(3,4)-alfa(3) i kanapki alfa+beta. Miejsce aktywne podjednostki flawoproteiny zawiera katalitycznie ważny mostek dwusiarczkowy , znajdujący się nad częścią pirymidynową pierścienia flawinowego . Flawoproteina zawiera C-końcową wymaganą do wiązania się z flawiną, a następnie przenoszenia elektronów. Elektrony są przenoszone z flawiny do jednej z grup hemu w cytochromie. Zarówno FAD, jak i hem C są kowalencyjnie związane z białkiem.
Linki zewnętrzne
|
|
|---|
| Działalność |
|
| Rozporządzenie |
|
| Klasyfikacja |
|
| Kinetyka |
|
| typy |
|
