Transaminaza histydynowa
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| transaminazy histydynowej | |||||||||
| nr WE | 2.6.1.38 | ||||||||
| nr CAS | 37277-92-2 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii transaminaza histydynowa ( EC 2.6.1.38 ) jest enzymem katalizującym reakcję chemiczną
- L-histydyna + 2-oksoglutaran (imidazol-5-ilo) pirogronian + L-glutaminian
Zatem dwoma substratami tego enzymu są L-histydyna i 2-oksoglutaran , podczas gdy jego dwoma produktami są (imidazol-5-ilo)pirogronian i L-glutaminian .
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności transaminaz , które przenoszą grupy azotowe. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to L-histydyna:aminotransferaza 2-oksoglutaranowa . Inne powszechnie używane nazwy to aminotransferaza histydynowa i aminotransferaza histydyno-2-oksoglutaranowa . Enzym ten bierze udział w metabolizmie histydyny .
- Coote JG, Hassall H (1969). „Rola oksydoreduktazy fosforanu dinukleotydu imidazol-5-ilo-mleczanu-nikotynoamidoadeniny i aminotransferazy histydyno-2-oksoglutaranu w degradacji mleczanu imidazol-5-ilu przez Pseudomonas acidovorans” . Biochem. J. _ 111 (2): 237-9. PMC 1187811 . PMID 4303364 .
- Wickremasinghe R, Hedegaard J, Roche J (1967). „Degradacja L-histydyny chez Escherichia coli B: tworzenie kwasu imidazolepyruwiku par une histydyno-transaminazy”. CR Soc. Biol . 161 : 1891-1896.
Kategorie: