Hydrolaza oleoilo-(acylo-nośnik-białko).
identyfikatory | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
tioesterazy acylo-ACP | |||||||||
nr WE | 3.1.2.14 | ||||||||
nr CAS | 68009-83-6 | ||||||||
Bazy danych | |||||||||
IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
PRYM | profil | ||||||||
Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
Enzym hydrolaza oleoilo-[acylo-nośnik-białko] (EC 3.1.2.14) katalizuje reakcję
- oleoilo- [białko nośnika acylu] + H 2 O an [białko nośnika acylu] + oleinian
Enzym ten należy do rodziny hydrolaz , w szczególności działających na wiązania tioestrowe . Nazwa systematyczna to hydrolaza oleoilo-[acyl-nośnik-białko] . Inne powszechnie stosowane nazwy to hydrolaza acylo-[acylo-białko-nośnikowa] , hydrolaza acylo-ACP , hydrolaza białka acylo-acylowego , tioesteraza oleoilo-ACP i tioesteraza białka oleoilo-acylowego . Enzym ten bierze udział w biosyntezie kwasów tłuszczowych .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano dwie struktury dla tej klasy enzymów, z kodami dostępu PDB 2OWN i 2PFF .
- Ohlrogge JB, Shine WE, Stumpf PK (1978). „Metabolizm tłuszczów w roślinach wyższych. Charakterystyka roślinnych hydrolaz acylo-ACP i acylo-CoA”. Łuk. Biochem. Biofiza . 189 (2): 382–91. doi : 10.1016/0003-9861(78)90225-4 . PMID 30409 .
- Shine WE, Mancha M, Stumpf PK (1976). „Metabolizm tłuszczów w roślinach wyższych. Rola tioesterazy acylowej w metabolizmie acylo-koenzymów A i acylo-acylowych białek nośnikowych”. Łuk. Biochem. Biofiza . 172 (1): 110–6. doi : 10.1016/0003-9861(76)90054-0 . PMID 3134 .
Kategorie: