N-acylotransferaza izopenicyliny
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| N-acylotransferazy izopenicyliny | |||||||||
| nr WE | 2.3.1.164 | ||||||||
| nr CAS | 54576-90-8 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii izopenicylina N-acylotransferaza ( EC 2.3.1.164 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- fenyloacetylo-CoA + izopenicylina N + H 2 O CoA + penicylina G + L-2-aminoheksanodionian
Trzema substratami tego enzymu są fenyloacetylo-CoA , izopenicylina N i H2O aminoheksanodionian . , podczas gdy jego trzema produktami są CoA , penicylina G i L-2-
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności tych acylotransferaz przenoszących grupy inne niż grupy aminoacylowe. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to acylo-CoA: izopenicylina N-acylotransferaza . Inne powszechnie używane nazwy to acylo-koenzym A: acylotransferaza izopenicyliny i N: acylo-CoA izopenicyliny: acylotransferaza . Enzym ten bierze udział w biosyntezie penicylin hydrofobowych.
- Tobin MB, Fleming MD, Skatrud PL, Miller JR (1990). „Charakterystyka molekularna genu acylo-koenzymu A: izopenicyliny N acylotransferazy (penDE) z Penicillium chrysogenum i Aspergillus nidulans oraz aktywność rekombinowanego enzymu w Escherichia coli” . J. Bacteriol . 172 (10): 5908–14. PMC 526911 . PMID 2120195 .
- Aplin RT, Baldwin JE, Roach PL, Robinson CV, Schofield CJ. „Badania nad potranslacyjną modyfikacją i mechanizmem acylotransferazy izopenicyliny N: acylo-CoA przy użyciu spektrometrii masowej z elektrorozpylaniem” . Biochem. J. _ 294 : 357–63. PMC 1134462 . PMID 8396910 .
Dalsza lektura
- Aplin, Robin T.; Baldwin, Jack E.; Cole, Stephen CJ; Sutherland, John D.; Tobin, Matthew B. (1993). „O produkcji α, β-heterodimerycznego acylo-koenzymu A: N-acylotransferazy izopenicyliny z Penicillium chrysogenum”. Listy FEBS . 319 (1–2): 166–170. doi : 10.1016/0014-5793(93)80060-8 . ISSN 0014-5793 .
- Fernández FJ, Gutierrez S, Velasco J, Czarnogóra E, Marcos AT, Martín JF (sierpień 1994). „Charakterystyka molekularna trzech mutacji powodujących utratę funkcji w genie N-acylotransferazy izopenicyliny (penDE) Penicillium chrysogenum” . Journal of Bacteriology . 176 (16): 4941-8. PMC 196331 . PMID 7519594 .
- ALVAREZ, Emilio; MEESSCHAERT, Boudewijn; CZARNOGÓRA, Eduardo; GUTIERREZ, Santiago; DIEZ, Bruno; BARREDO, Jose L.; MARTIN, Juan F. (1993). „Acylotransferaza izopenicyliny-N z Penicillium chrysogenum ma aktywność amidohydrolazy izopenicyliny-N, acylotransferazy kwasu 6-aminopenicylanowego i amidazy penicyliny, z których wszystkie są kodowane przez pojedynczy gen penDE”. Europejski Dziennik Biochemii . 215 (2): 323–332. doi : 10.1111/j.1432-1033.1993.tb18038.x . ISSN 0014-2956 .
Kategorie: