Jane S. Richardson

Jane S. Richardson
Jane S Richardson BW photo 2002.jpg
Richardson w 2002 roku
Urodzić się ( 1941-01-25 ) 25 stycznia 1941 (wiek 82)
Obywatelstwo amerykański
Alma Mater Swarthmore College na Uniwersytecie Harvarda
Znany z Diagram wstążkowy , walidacja struktury
Współmałżonek Davida C. Richardsona
Nagrody Stypendium MacArthura (1985), nagroda Alexandra Hollaendera w dziedzinie biofizyki (2019)
Kariera naukowa
Pola Biologia strukturalna , Biofizyka
Instytucje Uniwersytet Duke’a
Wpływy Christiana Anfinsena , Fredericka Brooksa i Frederica Richardsa
Schemat wstążki izomerazy triosefosforanowej , ręcznie narysowany przez Jane Richardson
Całkowicie atomowe kropki kontaktowe dla dwóch dobrze upakowanych reszt Ala

Jane Shelby Richardson (ur. 25 stycznia 1941) to amerykańska biofizyk najlepiej znana z opracowania diagramu Richardsona lub diagramu wstążkowego , metody przedstawiania trójwymiarowej struktury białek. Diagramy wstążkowe stały się standardową reprezentacją struktur białek, co ułatwiło dalsze badania struktury i funkcji białek na całym świecie. Zainteresowany astronomią, matematyką, fizyką, botaniką i filozofią Richardson wybrał niekonwencjonalną drogę do rozpoczęcia kariery naukowej. Dziś Richardson jest profesorem biochemii na Duke University .

Biografia

Richardson urodził się 25 stycznia 1941 roku i dorastał w Teaneck w stanie New Jersey . Jej ojciec był inżynierem elektrykiem , a matka nauczycielką angielskiego. Jej rodzice zaszczepili zainteresowanie naukami ścisłymi i już w szkole podstawowej była członkiem lokalnych kół astronomicznych. Uczęszczała do Teaneck High School , aw 1958 roku zajęła trzecie miejsce w Westinghouse Science Talent Search , najbardziej prestiżowych targach naukowych w Stanach Zjednoczonych, obliczając orbitę satelity Sputnik na podstawie własnych obserwacji.

Kontynuowała naukę zamierzając studiować matematykę, astronomię i fizykę w Swarthmore College . Jednak zamiast tego Richardson ukończyła Phi Beta Kappa z tytułem licencjata z filozofii i małoletnią z fizyki w 1962 roku, zanim podjęła pracę magisterską z filozofii na Uniwersytecie Harvarda . W międzyczasie mogła zapisać się na kursy taksonomii roślin i ewolucji na Harvardzie, które później przyczyniły się do jej szeroko zakrojonego podejścia do badania struktury białek. Ponieważ filozofia Harvardu koncentrowała się na filozofii współczesnej, a nie na filozofii klasycznej, Richardson wyjechała z Harvardu z tytułem magistra w 1966 roku. Po ukończeniu studiów Richardson próbowała uczyć w liceum, ale szybko zdała sobie sprawę, że ta ścieżka kariery nie jest dla niej. Następnie powróciła do świata nauki, pracując jako technik w Massachusetts Institute of Technology w tym samym laboratorium co jej mąż, David Richardson, którego poznała w Swarthmore College. W MIT David Richardson robił doktorat w laboratorium Ala Cottona , wykorzystując krystalografię rentgenowską do badania struktury nukleazy gronkowcowej . Jane Richardson zdobyła niezbędne umiejętności techniczne i wiedzę naukową w zakresie biochemii i biofizyki poprzez pracę w laboratorium, pracując razem ze swoim mężem, z którym pracuje do dziś. Richardson zaczęła później rysować swoje tytułowe diagramy jako metodę interpretacji struktur cząsteczek białek . W ciągu swojej kariery Richardson została doceniona przez wiele prestiżowych instytucji środowiska naukowego. W lipcu 1985 roku otrzymała stypendium MacArthur Fellowship za pracę w dziedzinie biochemii. Została wybrana do Narodowej Akademii Nauk i Amerykańskiej Akademii Sztuki i Nauki w 1991 r. oraz do Instytutu Medycyny w 2006 r. W ramach swojej roli w Narodowej Akademii Nauk Richardson zasiada w zespołach doradzających Białemu Domowi i Pentagon dotyczących ważnych dla kraju spraw naukowych (np.). W latach 2012-2013 Richardson została wybrana prezesem Towarzystwa Biofizycznego na lata 2012-2013, aw 2012 roku została członkiem Amerykańskiego Stowarzyszenia Krystalograficznego. Richardson jest obecnie profesorem biochemii Jamesa B. Duke'a na Duke University.

Richardsonowie nadal wspólnie kierują grupą badawczą na Duke University.

Richardson jest współpracownikiem Wikipedii, gdzie jest wybitnym członkiem WikiProject Biophysics .

Prace naukowe i składki

Pierwsze wyprawy Richardsona do nauki dotyczyły astronomii . Obserwując pozycję Sputnika – wówczas jedynego sztucznego satelity – przez dwie kolejne noce, udało jej się obliczyć jego przewidywaną orbitę. Przesłała swoje wyniki do Westinghouse Science Talent Search, zajmując trzecie miejsce w 1958 roku.

Richardson dołączyła do swojego męża Davida C. Richardsona, który wówczas kończył pracę doktorską na MIT , badając trójwymiarową strukturę białka nukleazy gronkowcowej (1SNS) za pomocą krystalografii rentgenowskiej na potrzeby swojej pracy doktorskiej. Nukleaza gronkowcowa była jedną z pierwszych kilkunastu rozwiązanych struktur białkowych. Zajęcia z botaniki i ewolucji , które brała podczas zdobywania dyplomu, ukształtowały jej myślenie o pracy, którą wykonywała w laboratorium chemicznym. Podczas jej krystalografii badań, Jane Richardson zdała sobie sprawę, że ogólny schemat klasyfikacji można opracować na podstawie powtarzających się motywów strukturalnych białek. W międzyczasie Jane i David Richardson przenieśli się w 1970 roku na Duke University , gdzie rozwiązali pierwszą strukturę krystaliczną dysmutazy ponadtlenkowej (2SOD). W 1977 roku opublikowała swoje odkrycia dotyczące pokrewieństwa białek w Nature w artykule zatytułowanym „Topologia arkusza β i pokrewieństwo białek”.

Gdy Richardson opracowała diagram wstęgowy , aby zilustrować swoje odkrycia w trakcie badań taksonomicznych, jej ikoniczne obrazy po raz pierwszy pojawiły się w czasopiśmie przeglądowym Advances in Protein Chemistry w artykule zatytułowanym „Anatomia i taksonomia struktury białek” z 1981 r., Wczesnej charakterystycznej publikacji w bioinformatyce strukturalnej . Diagramy stały się od tego czasu standardowym sposobem wizualizacji struktury białek, w szczególności przedstawiając arkusza beta i połączenia między sekwencjami aminokwasów lub peptydami , które tworzą białka. Proces fałdowania białek obejmuje cztery poziomy: struktury pierwszorzędowe , struktury drugorzędowe , struktury trzeciorzędowe i struktury czwartorzędowe . Struktury drugorzędowe powstają w wyniku wiązań wodorowych między sąsiadującymi sekwencjami aminokwasów, tworząc helisy alfa lub arkusze beta. Struktury trzeciorzędowe są wyższym rzędem fałdowania białek, które przedstawiają konformację i łączność między helisami alfa i arkuszami beta w 3D. Diagramy wstęgowe Richardsona ilustrują topologię arkuszy beta i łączność w strukturach białek wyższego rzędu. Sformalizowała ogólne zasady dotyczące łączenia arkuszy beta za pomocą połączeń „szpilki do włosów” lub połączeń „krzyżowych”. W połączeniu spinki do włosów szkielet peptydowy wychodzi i zapętla się, aby powrócić do tego samego końca arkusza beta, z którego wyszedł. Połączenie krzyżowe polega na tym, że szkielet peptydowy rozciąga się z jednego arkusza beta i zapętla się, aby wejść do innego arkusza beta na przeciwległym końcu białka. Jej początkowe rysunki i ciągłe odkrycia przyczyniają się do szerszego zrozumienia energetyki białek i ewolucji. Peter Agre , laureat Nagrody Nobla i profesor Duke, powiedział o pracy Richardsonów: „Praca Jane i Davida pozwoliła nam odkryć postać białek, a stamtąd łatwiej było zrozumieć ich funkcję”.

Nowsze prace Richardsonów rozszerzyły się poza klasyfikację i krystalografię. W latach 80. rozszerzyli się na dziedziny biochemii syntetycznej i biologii obliczeniowej jako pionierzy w projektowaniu białek de novo, podejściu inżynierii odwrotnej do tworzenia i testowania teoretycznych przewidywań dotyczących fałdowania białek. W latach 90. Richardsonowie opracowali kinemage grafiki molekularnej, a David Richardson napisał program Mage do wyświetlania ich na małych komputerach dla nowego wówczas czasopisma Protein Science . Ponadto opracowali analizę kontaktu wszystkich atomów (patrz zdjęcie), aby zmierzyć „dobre dopasowanie” wewnątrz białek i w interakcjach z otaczającymi cząsteczkami. Witryna Kinemage oferuje interaktywną eksplorację różnych struktur białek 3D za pomocą wyświetlaczy komputerowych za pomocą programów graficznych Mage lub KiNG. Strona finansowana z grantu Narodowego Instytutu Nauki (NIH) jest często wykorzystywana jako narzędzie dydaktyczne. Podręczniki i strony internetowe, które pochodzą z Kinemages, obejmują Wprowadzenie do struktury białek Branden & Tooze, Fundamentals of Biochemistry autorstwa Viet, Voet & Pratt, Principles of Biochemistry autorstwa Hortona i wsp. oraz projekt autorski Kinemage Uniwersytetu Mississippi.

Laboratorium Richardsona bada obecnie motywy strukturalne w RNA i białkach w ramach konsorcjum RNA Ontology Consortium (ROC), aby lepiej przekazywać wyniki badań struktury i funkcji RNA. Laboratorium działało jako oceniający w CASP 8 (CASP), jest jednym z czterech zespołów programistów systemu oprogramowania PHENIX do krystalografii rentgenowskiej makrocząsteczek i udostępnia usługę internetową MolProbity służącą do walidacji i poprawy dokładności Struktury krystaliczne białek i RNA. MolProbity wykorzystuje program KiNG (następca Mage) do wyświetlania kinematyki 3D grafika w Internecie. Jane Richardson pracuje w ogólnoświatowej grupie zadaniowej ds. walidacji rentgenowskiej Protein Data Bank (wwPDB) i w grupie zadaniowej ds. walidacji NMR . Kontynuując prowadzenie laboratorium Richardsona wraz z mężem w Duke, gdzie używają MolProbity do walidacji RNA, białek, struktur krystalicznych, dodaje również związane z nauką obrazy, obrazy natury i zdjęcia dla WikiProject Biophysics do Wikimedia Commons .

Nagrody i wyróżnienia

  • 1958: Trzecie miejsce w Westinghouse Science Talent Search (obecnie Międzynarodowe Targi Nauki i Inżynierii ), prestiżowych ogólnopolskich targach nauki
  • 1985: MacArthur Fellowship , zwany także „Genius Grant” przyznawany osobom, które „wykazały się niezwykłą oryginalnością i poświęceniem w swoich twórczych dążeniach oraz wyraźną zdolnością do samodzielnego kierowania”
  • 1991: Wybory do Narodowej Akademii Nauk, zaszczyt, który uznaje wyjątkowe wcześniejsze i ciągłe oryginalne badania
  • 2006: Wybór do National Academy of Medicine w Waszyngtonie, instytucji non-profit, która stara się oferować obiektywne porady naukowe, technologiczne i zdrowotne
  • 2012: Stypendysta Amerykańskiego Stowarzyszenia Krystalograficznego w 2012 r. za spełnienie następujących kryteriów: „Członek, którego wysiłki na rzecz rozwoju krystalografii lub jej zastosowań wyróżniają się naukowo lub społecznie”
  • 2012 - 2013: Prezes Towarzystwa Biofizycznego
  • 2019: Alexander Hollaender Award in Biophysics, nagroda za wybitny wkład w biofizykę

Wybitne publikacje

Następujące artykuły zostały sklasyfikowane przez Web of Science jako wysoko cytowane w danej dziedzinie na dzień 17 lutego 2020 r.:

Dalsza lektura

Linki zewnętrzne