Aminotransferaza L,L-diaminopimelinianowa
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| aminotransferazy L, L-diaminopimelinianowej | |||||||||
| nr WE | 2.6.1.83 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii aminotransferaza L ,L-diaminopimelinianowa ( EC 2.6.1.83 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- LL -2,6-diaminoheptanodionian + 2-oksoglutaran (S) -2,3,4,5-tetrahydropirydyno-2,6-dikarboksylan + L-glutaminian + H2O
Zatem dwoma substratami tego enzymu są LL-2,6-diaminoheptanodionian i 2-oksoglutaran , podczas gdy jego 3 produkty to (S)-2,3,4,5-tetrahydropirydyno-2,6-dikarboksylan, L-glutaminian , i H2O _ _ .
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności transaminaz , które przenoszą grupy azotowe. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to LL-2,6-diaminoheptanodioate:aminotransferaza 2-oksoglutaranowa . Inne powszechnie używane nazwy to transaminaza LL-diaminopimelinianowa , aminotransferaza LL-DAP i LL-DAP-AT . Enzym ten bierze udział w biosyntezie lizyny .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano dwie struktury dla tej klasy enzymów, z kodami dostępu PDB 2Z1Z i 2Z20 .
- Hudson AO, Singh BK, Leustek T, Gilvarg C (2006). „Aminotransferaza LL-diaminopimelinianowa definiuje nowy wariant szlaku biosyntezy lizyny u roślin” . Fizjol roślinny . 140 (1): 292–301. doi : 10.1104/pp.105.072629 . PMC 1326051 . PMID 16361515 .
