6-transaminaza L-lizyny

Identyfikatory
6-transaminazy L-lizyny
nr WE 2.6.1.36
nr CAS 9054-68-6
Bazy danych
IntEnz Widok IntEnz
BRENDA Wpis BRENDY
ExPASy Widok NiceZyme
KEGG Wpis KEGG
MetaCyc szlak metaboliczny
PRYM profil
Struktury PDB RCSB PDB PDBe PDB suma
Ontologia genów AmiGO / QuickGO
Szukaj
PKW artykuły
PubMed artykuły
NCBI białka

W enzymologii 6-transaminaza L-lizyny ( EC 2.6.1.36 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną

L-lizyna + 2-oksoglutaran 2-aminoadypinian 6-semialdehyd + L-glutaminian

Zatem dwoma substratami tego enzymu są L-lizyna i 2-oksoglutaran , podczas gdy jego dwoma produktami 2-aminoadypinian 6-semialdehyd i L-glutaminian .

Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności transaminaz , które przenoszą grupy azotowe. Enzym ten bierze udział w biosyntezie lizyny . Wykorzystuje jeden kofaktor , fosforan pirydoksalu .

Nomenklatura

Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to L-lizyna: 6-aminotransferaza 2-oksoglutaranu. Inne powszechnie używane nazwy to

  • 6-aminotransferaza lizynowa,
  • lizynowa epsilon-aminotransferaza,
  • transaminaza lizynowa epsilon,
  • lizyna: 6-aminotransferaza 2-ketoglutaranu,
  • aminotransferaza L-lizyno-alfa-ketoglutaranowa i
  • L-lizyno-alfa-ketoglutaran 6-aminotransferazy.

Struktura

6-transaminaza L-lizyny należy do rodziny aminotransferaz klasy III. Struktury krystaliczne 6-transaminazy L-lizyny ujawniają „przełącznik” Glu243, za pomocą którego enzym zmienia specyficzność substratu.

Dalsza lektura

  •   Soda K, Misono H, Yamamoto T (1968). „L-lizyna: aminotransferaza alfa-ketoglutaranowa. I. Identyfikacja produktu, kwas delta-1-piperydeino-6-karboksylowy”. Biochemia . 7 (11): 4102–9. doi : 10.1021/bi00851a045 . PMID 5722275 .
  •   Soda K, Misono H (1968). „L-lizyna: aminotransferaza alfa-ketoglutaranowa. II. Oczyszczanie, krystalizacja i właściwości”. Biochemia . 7 (11): 4110–9. doi : 10.1021/bi00851a046 . PMID 5722276 .
  •   Tripathi, Sarvind; Ramachandran, Ravishankar (2006). „Bezpośredni dowód na przełącznik glutaminianu niezbędny do rozpoznania substratu: struktury krystaliczne ε-aminotransferazy lizyny (Rv3290c) z Mycobacterium tuberculosis H37Rv”. Dziennik biologii molekularnej . 362 (5): 877–886. doi : 10.1016/j.jmb.2006.08.019 . PMID 16950391 .