Transaminaza leucynowa
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| transaminazy leucynowej | |||||||||
| nr WE | 2.6.1.6 | ||||||||
| nr CAS | 9030-37-9 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii transaminaza leucynowa ( EC 2.6.1.6 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- L-leucyna + 2-oksoglutaran 4-metylo-2-oksopentanian + L-glutaminian
Zatem dwoma substratami tego enzymu są L-leucyna i 2-oksoglutaran , podczas gdy jego dwoma produktami są 4-metylo-2-oksopentanian i L-glutaminian .
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności transaminaz , które przenoszą grupy azotowe. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to L-leucyna:aminotransferaza 2-oksoglutaranowa . Inne powszechnie stosowane nazwy to aminotransferaza L-leucyny , transaminaza 2-oksoglutaranu leucyny , aminotransferaza leucyny i transaminaza leucyny-alfa-ketoglutaranu . Enzym ten bierze udział w 3 szlakach metabolicznych : degradacja waliny, leucyny i izoleucyny , biosynteza waliny, leucyny i izoleucyny oraz biosynteza pantotenianu i koa. Wykorzystuje jeden kofaktor , fosforan pirydoksalu .
- Aki K, Ogawa K, Ichihara A (1968). „Transaminazy aminokwasów rozgałęzionych. IV. Oczyszczanie i właściwości dwóch enzymów z wątroby szczura”. Biochim. Biofiza. Akta . 159 (2): 276–84. doi : 10.1016/0005-2744(68)90076-4 . PMID 4968655 .
- Ikeda T, Konishi Y, Ichihara A (1976). „Transaminaza aminokwasów rozgałęzionych. XI. Transaminaza leucyny (metioniny) mitochondriów wątroby szczura”. Biochim. Biofiza. Akta . 445 (3): 622–31. doi : 10.1016/0005-2744(76)90115-7 . PMID 974100 .
