lizofosfolipaza
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| lizofosfolipazy | |||||||||
| nr WE | 3.1.1.5 | ||||||||
| nr CAS | 9001-85-8 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Lizofosfolipaza, | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| identyfikatory regionów katalitycznych | |||||||||||
| Symbol | PLA2_B | ||||||||||
| Pfam | PF01735 | ||||||||||
| InterPro | IPR002642 | ||||||||||
| MĄDRY | SM00022 | ||||||||||
| PROZYTA | PDOC51210 | ||||||||||
| |||||||||||
Reakcję katalizuje enzym lizofosfolipaza (EC 3.1.1.5).
- 2-lizofosfatydylocholina + H 2 O glicerofosfocholina + karboksylan
Enzym ten należy do rodziny hydrolaz , w szczególności działających na wiązania estrowe karboksyli . Ta rodzina składa się z lizofosfolipazy/fosfolipazy B (EC 3.1.1.5) i cytozolowej fosfolipazy A2, która również ma domenę C2 InterPro : IPR000008 . Enzymy fosfolipazy B katalizują uwalnianie kwasów tłuszczowych z lizofosfolipidów i są zdolne in vitro do hydrolizy wszystkich fosfolipidów dających się wyekstrahować z komórek drożdży. Fosfolipaza cytozolowa A 2 wiąże się z naturalnymi błonami w odpowiedzi na fizjologiczny wzrost Ca 2+ i selektywnie hydrolizuje fosfolipidy arachidonylu, wyrównany region odpowiada niezależnej od Ca 2+ katalitycznej domenie białka na końcu karboksylowym, jak omówiono w.
Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to acylohydrolaza 2-lizofosfatydylocholiny . Inne powszechnie stosowane nazwy to lecytynaza B, lizolecytynaza, fosfolipaza B, lizofosfatydaza, lecytolipaza, fosfatydaza B, hydrolaza lizofosfatydylocholiny, lizofosfolipaza A1, lizofofolipaza L2, transacylaza lizofosfolipazy, esteraza docelowa neuropatii, NTE, NTE-LysoPLA i NTE-lysophospholi pasja. Enzym ten bierze udział w metabolizmie glicerofosfolipidów .
Przykłady
Ludzkie geny kodujące białka zawierające tę domenę obejmują:
Zobacz też
Dalsza lektura
- Abe M, Ohno K, Sato R (1974). „Możliwa tożsamość acylohydrolazy lizolecytyny z acylotransferazą lizolecytyny-lizolecytyny we frakcji rozpuszczalnej w płucach szczura”. Biochim. Biofiza. Akta . 369 (3): 361–370. doi : 10.1016/0005-2760(74)90150-7 .
- Contardi A, Ercoli A (1933). „Enzymatyczne rozszczepienie lecytyny i lizolecytyny”. Biochem. Z. _ 261 : 275–302.
- Dawsona RMC (1958). „Badania nad hydrolizą lecytyny przez preparat fosfolipazy B Penicillium notatum ” . Biochem. J. _ 70 (4): 559–570. doi : 10.1042/bj0700559 . PMC 1196709 . PMID 13607409 .
- Fairbairn D (1948). „Przygotowanie i właściwości lizofosfolipazy z Penicillium notatum ” . J. Biol. chemia . 173 (2): 705–714. doi : 10.1016/S0021-9258(18)57441-X . PMID 18910725 .
- SHAPIRO B (1953). „Oczyszczanie i właściwości lizolecytynazy z trzustki” . Biochem. J. _ 53 (4): 663–6. doi : 10.1042/bj0530663 . PMC 1198209 . PMID 13032127 .
- van den Bosch H, Aarsman AJ, de Jong JG, van Deenem LL (1973). „Badania nad lizofosfolipazami. I. Oczyszczanie i niektóre właściwości lizofosfolipazy z trzustki wołowej”. Biochim. Biofiza. Akta . 296 (1): 94–104. doi : 10.1016/0005-2760(73)90048-9 . PMID 4693514 .
- van den Bosch H, Vianen GM, van Heusden GP (1981). „Lizofosfolipaza - transacylaza z płuc szczura”. Metody Enzymol. 71 pkt . C : 513–21. doi : 10.1016/0076-6879(81)71061-9 . PMID 7278668 .
- van Tienhoven M, Atkins J, Li Y, Glynn P (2002). „Esteraza docelowa ludzkiej neuropatii katalizuje hydrolizę lipidów błonowych” . J. Biol. chemia . 277 (23): 20942-8. doi : 10.1074/jbc.M200330200 . PMID 11927584 .
- Quistad GB, Barlow C, Winrow CJ, Sparks SE, Casida JE (2003). „Dowody na to, że esteraza docelowa neuropatii mózgu myszy jest lizofosfolipazą” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 100 (13): 7983–7. Bibcode : 2003PNAS..100.7983Q . doi : 10.1073/pnas.1232473100 . PMC 164699 . PMID 12805562 .
- Bujny MJ, Li Y, Czytaj DJ, Willis AC, Glynn P (1998). „Esteraza docelowa neuropatii i homologiczne zmutowane białko związane z neurodegeneracją Drosophila zawierają nową domenę konserwowaną od bakterii do człowieka” . Biochem. J. _ 332 (Pt 1): 1-4. doi : 10.1042/bj3320001 . PMC 1219444 . PMID 9576844 .
- Winrow CJ, Hemming ML, Allen DM, Quistad GB, Casida JE, Barlow C (2003). „Utrata docelowej esterazy neuropatii u myszy łączy narażenie na fosforoorganiczne z nadpobudliwością” . Nat. Genet . 33 (4): 477–85. doi : 10.1038/ng1131 . PMID 12640454 .
