Aminotransferaza nikotynamina
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| aminotransferazy nikotynaminy | |||||||||
| nr WE | 2.6.1.80 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii aminotransferaza nikotianaminy ( EC 2.6.1.80 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- nikotianamina + 2-oksoglutaran 3 "-deamino-3" -oksonikotianamina + L-glutaminian
Zatem dwoma substratami tego enzymu są nikotianamina i 2-oksoglutaran , podczas gdy jego dwoma produktami są 3''-deamino-3''-oksonikotianamina i L-glutaminian .
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności transaminaz , które przenoszą grupy azotowe. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to nikotianamina:aminotransferaza 2-oksoglutaranowa; transaminaza nikotynaminy . Inne powszechnie używane nazwy to NAAT , NAAT-I , NAAT-II i NAAT-III .
- Mori S; Higuchi, Kyoko; Nishizawa, Naoko-Kishi; Fushiya, Shinji; Chino, Mitsuo; Mori, Satoshi (1994). „Aktywności aminotransferazy nikotynaminy są skorelowane z wydzielaniem fitozyderoforów w warunkach niedoboru Fe u Gramineae”. J. Exp. Bot . 45 (12): 1903–1906. doi : 10.1093/jxb/45.12.1903 .
- S; Yamaguchi, H.; Nakanishi, H.; Shioiri, T; Nishizawa, NK; Mori, S (1999). „Klonowanie dwóch genów aminotransferazy nikotianaminy, krytycznego enzymu w pozyskiwaniu żelaza (strategia II) w roślinach trawiastych” . Fizjol roślinny . 121 (3): 947–56. doi : 10.1104/pp.121.3.947 . PMC59459 . _ PMID 10557244 .
- Schaaf G, Ludewig U, Erenoglu BE, Mori S, Kitahara T, von Wiren N (2004). „ZmYS1 działa jako symporter sprzężony z protonami dla metali chelatowanych fitozyderoforem i nikotianaminą” . J. Biol. chemia . 279 (10): 9091–6. doi : 10.1074/jbc.M311799200 . PMID 14699112 .
Kategorie: