Oksydaza (R)-6-hydroksynikotynowa
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| oksydazy (R)-6-hydroksynikotynowej | |||||||||
| nr WE | 1.5.3.6 | ||||||||
| nr CAS | 37233-46-8 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii oksydaza (R)-6-hydroksynikotyny ( EC 1.5.3.6 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- (R) -6-hydroksynikotyna + H 2 O + O 2 1- (6-hydroksypirydyn-3-ylo) -4- (metyloamino) butan-1-on + H 2 O 2
Trzy substraty tego enzymu to (R)-6-hydroksynikotyna, H 2 O i O 2 , podczas gdy jego dwoma produktami są 1-(6-hydroksypirydyn-3-ylo)-4-(metyloamino)butan-1-on i H2O2 _ _ _ .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności tych działających na grupę donorów CH-NH z tlenem jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to (R)-6-hydroksynikotyna:oksydoreduktaza tlenowa . Inne powszechnie używane nazwy to oksydaza D-6-hydroksynikotyny i oksydaza 6-hydroksy-D-nikotyny . Zatrudnia jednego kofaktora , FAD .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano 3 struktury dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 2BVF , 2BVG i 2BVH .
- Bruhmuller M, Mohler H, Decker K (1972). „Kowalencyjnie związana flawina w oksydazie D-6-hydroksynikotyny z Arthrobacter oxidans. Oczyszczanie i właściwości oksydazy D-6-hydroksynikotyny” . Eur. J. Biochem . 29 (1): 143–51. doi : 10.1111/j.1432-1033.1972.tb01968.x . PMID 4628374 .
- Decker K, Bleeg H (1965). „Indukcja i oczyszczanie stereospecyficznych enzymów utleniających nikotynę z Arthrobacter oxidans”. Biochim. Biofiza. Akta . 105 (2): 313–24. doi : 10.1016/s0926-6593(65)80155-2 . PMID 5849820 .
