Oksydaza (S)-6-hydroksynikotynowa
Identyfikatory | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
oksydazy S-6-hydroksynikotyny | |||||||||
nr WE | 1.5.3.5 | ||||||||
nr CAS | 37256-29-4 | ||||||||
Bazy danych | |||||||||
IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
PRYM | profil | ||||||||
Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
W enzymologii oksydaza (S)-6-hydroksynikotyny ( EC 1.5.3.5 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- (S) -6-hydroksynikotyna + H 2 O + O 2 1- (6-hydroksypirydyn-3-ylo) -4- (metyloamino) butan-1-on + H 2 O 2
Trzema substratami tego enzymu są (S)-6-hydroksynikotyna, H 2 O i O 2 , podczas gdy jego dwoma produktami są 1-(6-hydroksypirydyn-3-ylo)-4-(metyloamino)butan-1-on i H2O2 _ _ _ .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności tych działających na grupę donorów CH-NH z tlenem jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to (S)-6-hydroksynikotyna:oksydoreduktaza tlenowa . Inne powszechnie używane nazwy to oksydaza L-6-hydroksynikotynowa , oksydaza 6-hydroksy-L-nikotynowa i oksydoreduktaza 6-hydroksy-L-nikotynowo-tlenowa . Zatrudnia jednego kofaktora , FAD .
- Dai VD, Decker K, Sund H (1968). „Oczyszczanie i właściwości oksydazy L-6-hydroksynikotyny”. Eur. J. Biochem . 4 (1): 95–102. doi : 10.1111/j.1432-1033.1968.tb00177.x . PMID 5646150 .
- Decker K, Bleeg H (1965). „Indukcja i oczyszczanie stereospecyficznych enzymów utleniających nikotynę z Arthrobacter oxidans”. Biochim. Biofiza. Akta . 105 (2): 313–24. doi : 10.1016/s0926-6593(65)80155-2 . PMID 5849820 .
Kategorie: