Transaminaza ornityny (lizyny).
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| transaminazy ornityny (lizyny). | |||||||||
| nr WE | 2.6.1.68 | ||||||||
| nr CAS | 105542-39-0 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii transaminaza ornityny (lizyny) ( EC 2.6.1.68 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- L-ornityna + 2-oksoglutaran 3,4-dihydro-2H-pirolo-2-karboksylan + L-glutaminian + H2O
Zatem dwoma substratami tego enzymu są L-ornityna i 2-oksoglutaran , podczas gdy jego 3 produktami są 3,4 H2O - L dihydro-2H-pirolo-2-karboksylan, -glutaminian i .
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności transaminaz , które bardzo szybko przechodzą do grup azotowych. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to L-ornityna:aminotransferaza 2-oksoglutaranowa . Inne powszechnie używane nazwy to aminotransferaza ornityny (lizyny) , lizyna/ornityna:aminotransferaza 2-oksoglutaranowa i L-ornityna (L-lizyna):aminotransferaza 2-oksoglutaranu .
- Lowe PN, Rowe AF (1986). „Aktywność aminotransferazy w Trichomonas vaginalis”. Mol. Biochem. parazytol . 21 (1): 65–74. doi : 10.1016/0166-6851(86)90080-0 . PMID 3095639 .
Kategorie: