Proteaza treoninowa

Proteaza treoninowa
Protein PSMA1 PDB 1iru.png
Struktura krystaliczna ludzkiego proteasomu alfa 1
Identyfikatory
Symbol przez
Dostępne struktury białek:
Pfam    
WPB ​

Proteazy treoninowe to rodzina enzymów proteolitycznych zawierających resztę treoniny (Thr) w miejscu aktywnym. Prototypowymi przedstawicielami tej klasy enzymów są katalityczne proteasomu , jednak acylotransferazy wyewoluowały w sposób zbieżny z tą samą geometrią miejsca aktywnego i mechanizmem .

Mechanizm

Zobacz też: triada katalityczna

Proteazy treoninowe wykorzystują drugorzędowy alkohol ich N-końcowej treoniny jako nukleofil do przeprowadzania katalizy. Treonina musi być N-końcowa, ponieważ końcowa amina tej samej reszty działa jak ogólna zasada , polaryzując uporządkowaną wodę , która deprotonuje alkohol, zwiększając jego reaktywność jako nukleofil.

Kataliza przebiega w dwóch etapach:

Klasyfikacja i ewolucja

Ewolucyjna konwergencja proteaz treoninowych w kierunku tej samej N-końcowej organizacji miejsca aktywnego. Pokazano katalityczną treoninę proteasomu ( klan PB, rodzina T1) i acetylotransferazę ornityny (klan PE, rodzina T5).
Zobacz też: triada katalityczna

pięć rodzin należących do dwóch oddzielnych nadrodzin : proteosomy fałdowane Ntn (nadrodzina PB) i acylotransferazy ornityny fałdowane DOM (nadrodzina PE). Dwie nadrodziny reprezentują dwie niezależne, zbieżne ewolucje tego samego miejsca aktywnego.

Nadrodzina Rodziny proteaz treoninowych Przykłady
Klan PB T1, T2, T3, T6 archaean proteasom , składnik beta ( Thermoplasma acidophilum )
Klan PE T5 acetylotransferaza ornityny ( Saccharomyces cerevisiae )

Zobacz też

Pobrano z „ https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Threonine_protease&oldid=1111512105 ”