Gen kodujący białko u gatunku Homo sapiens
SNRPD1
Dostępne konstrukcje
WPB
Wyszukiwanie ortologów:
Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
, HsT2456, SMD1, SNRPD, Sm-D1, mała jądrowa rybonukleoproteina D1, mała jądrowa rybonukleoproteina D1 polipeptyd
Identyfikatory zewnętrzne
Wikidane
Mała jądrowa rybonukleoproteina Sm D1 jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen SNRPD1 .
Funkcjonować
Gen ten koduje małą jądrową rybonukleoproteinę należącą do rodziny białek rdzeniowych SNRNP. Białko może działać jako naładowane rusztowanie białkowe, aby promować składanie SNRNP lub wzmacniać interakcje SNRNP-SNRNP poprzez niespecyficzne kontakty elektrostatyczne z RNA.
Interakcje
Wykazano, że mała jądrowa rybonukleoproteina D1 oddziałuje z :
Dalsza lektura
Renz M, Heim C, Bräunling O, Czichos A, Wieland C, Seelig HP (wrzesień 1989). „Ekspresja głównych autoantygenów ludzkich rybonukleoprotein (RNP) w Escherichia coli i ich zastosowanie w EIA do badań przesiewowych surowic pacjentów z chorobami autoimmunologicznymi”. Chemia kliniczna . 35 (9): 1861–3. doi : 10.1093/clinchem/35.9.1861 . PMID 2528429 .
Rokeach LA, Haselby JA, Hoch SO (lipiec 1988). „Klonowanie molekularne cDNA kodującego ludzki autoantygen Sm-D” . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 85 (13): 4832-6. Bibcode : 1988PNAS...85.4832R . doi : 10.1073/pnas.85.13.4832 . PMC 280530 . PMID 3260384 .
Sun D, Ou YC, Hoch SO (kwiecień 1997). „Analiza genów ludzkiego białka snRNP Sm-D1 i identyfikacja sekwencji promotora, która wykazuje homologię segmentową z promotorami genów Sm-E i U1 snRNA”. gen . 189 (2): 245–54. doi : 10.1016/S0378-1119(96)00858-X . PMID 9168134 .
Liu Q, Fischer U, Wang F, Dreyfuss G (wrzesień 1997). „Produkt genu choroby rdzeniowego zaniku mięśni, SMN i związane z nim białko SIP1 są w kompleksie z białkami spliceosomalnymi snRNP” . komórka . 90 (6): 1013–21. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80367-0 . PMID 9323129 . S2CID 10855404 .
Fury MG, Zhang W, Christodoulopoulos I, Zieve GW (listopad 1997). „Wiele białek: interakcje białek między wspólnymi białkami rdzeniowymi snRNP”. Eksperymentalne badania komórkowe . 237 (1): 63-9. doi : 10.1006/excr.1997.3750 . PMID 9417867 .
Kambach C, Walke S, Young R, Avis JM, de la Fortelle E, Raker VA, Lührmann R, Li J, Nagai K (luty 1999). „Struktury krystaliczne dwóch kompleksów białek Sm i ich implikacje dla montażu spliceosomalnych snRNP” . komórka . 96 (3): 375–87. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80550-4 . PMID 10025403 . S2CID 17379935 .
Charroux B, Pellizzoni L, Perkinson RA, Szewczenko A, Mann M, Dreyfuss G (grudzień 1999). „Gemin3: nowe białko DEAD box, które oddziałuje z SMN, produktem genu rdzeniowego zaniku mięśni i jest składnikiem klejnotów” . Journal of Cell Biology . 147 (6): 1181–94. doi : 10.1083/jcb.147.6.1181 . PMC 2168095 . PMID 10601333 .
Charroux B, Pellizzoni L, Perkinson RA, Yong J, Szewczenko A, Mann M, Dreyfuss G (marzec 2000). „Gemin4. Nowy składnik kompleksu SMN, który znajduje się zarówno w klejnotach, jak i jąderkach” . Journal of Cell Biology . 148 (6): 1177–86. doi : 10.1083/jcb.148.6.1177 . PMC 2174312 . PMID 10725331 .
Mammoto A, Sasaki T, Kim Y, Takai Y (maj 2000). „Fizyczne i funkcjonalne oddziaływanie rabfiliny-11 z białkiem Sec13 ssaków. Implikacje w handlu pęcherzykami” . Journal of Biological Chemistry . 275 (18): 13167–70. doi : 10.1074/jbc.C000096200 . PMID 10747849 .
Brahms H, Raymackers J, Union A, de Keyser F, Meheus L, Lührmann R (czerwiec 2000). „C-końcowe powtórzenia dipeptydowe RG spliceosomalnych białek Sm D1 i D3 zawierają symetryczne dimetyloargininy, które tworzą główny epitop komórek B dla autoprzeciwciał anty-Sm” . Journal of Biological Chemistry . 275 (22): 17122-9. doi : 10.1074/jbc.M000300200 . PMID 10747894 .
Meister G, Bühler D, Laggerbauer B, Zobawa M, Lottspeich F, Fischer U (sierpień 2000). „Charakterystyka jądrowego kompleksu 20S zawierającego białko przetrwania neuronów ruchowych (SMN) i określony podzbiór spliceosomalnych białek Sm” . Genetyka molekularna człowieka . 9 (13): 1977–86. doi : 10.1093/hmg/9.13.1977 . PMID 10942426 .
Ajuh P, Kuster B, Panov K, Zomerdijk JC, Mann M, Lamond AI (grudzień 2000). „Analiza funkcjonalna ludzkiego kompleksu CDC5L i identyfikacja jego składników za pomocą spektrometrii mas” . Dziennik EMBO . 19 (23): 6569–81. doi : 10.1093/emboj/19.23.6569 . PMC 305846 . PMID 11101529 .
Urlaub H, Raker VA, Kostka S, Lührmann R (styczeń 2001). „Interakcje RNA białka Sm z miejscem Sm w wewnętrznym pierścieniu spliceosomalnej struktury rdzenia snRNP” . Dziennik EMBO . 20 (1–2): 187–96. doi : 10.1093/emboj/20.1.187 . PMC 140196 . PMID 11226169 .
Friesen WJ, Massenet S, Paushkin S, Wyce A, Dreyfuss G (maj 2001). „SMN, produkt genu rdzeniowego zaniku mięśni, wiąże się preferencyjnie z docelowymi białkami zawierającymi dimetyloargininę” . Komórka molekularna . 7 (5): 1111–7. doi : 10.1016/S1097-2765(01)00244-1 . PMID 11389857 .
Park JW, Voss PG, Grabski S, Wang JL, Patterson RJ (wrzesień 2001). „Asocjacja galektyny-1 i galektyny-3 z Gemin4 w kompleksach zawierających białko SMN” . Badania kwasów nukleinowych . 29 (17): 3595–602. doi : 10.1093/nar/29.17.3595 . PMC55878 . _ PMID 11522829 .
Friesen WJ, Paushkin S, Wyce A, Massenet S, Pesiridis GS, Van Duyne G, Rappsilber J, Mann M, Dreyfuss G (grudzień 2001). „Metylosom, kompleks 20S zawierający JBP1 i pICln, wytwarza białka Sm modyfikowane dimetyloargininą” . Biologia molekularna i komórkowa . 21 (24): 8289–300. doi : 10.1128/MCB.21.24.8289-8300.2001 . PMC 99994 . PMID 11713266 .
Gubitz AK, Mourelatos Z, Abel L, Rappsilber J, Mann M, Dreyfuss G (luty 2002). „Gemin5, nowy składnik białkowy powtórzeń WD kompleksu SMN, który wiąże białka Sm” . Journal of Biological Chemistry . 277 (7): 5631–6. doi : 10.1074/jbc.M109448200 . PMID 11714716 .
Galeria PDB
1b34 : STRUKTURA KRYSZTAŁOWA PODKOMPLEKSU D1D2 Z DOMENY RDZENNEJ LUDZKIEGO SNRNP