HNRNPC

HNRNPC
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologów: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, C1, C2, HNRNP, HNRPC, SNRPC, heterogenna jądrowa rybonukleoproteina C (C1/C2), heterogenna jądrowa rybonukleoproteina C
Identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS nie dotyczy
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Heterogeniczne jądrowe rybonukleoproteiny C1/C2 to białko , które u ludzi jest kodowane przez gen HNRNPC .

Występuje nieprawidłowo u płodów zarówno po IVF , jak i ICSI , co może przyczynić się do zwiększenia ryzyka wad wrodzonych w tych ART .

Funkcjonować

Gen ten należy do podrodziny wszechobecnych heterogennych jądrowych rybonukleoprotein (hnRNP). hnRNP są białkami wiążącymi RNA i tworzą kompleksy z heterogenicznym jądrowym RNA (hnRNA). Białka te są związane z pre-mRNA w jądrze i wydają się wpływać na przetwarzanie pre-mRNA (odniesienie: Koenig J. natura, strukturalna i Molekularna Biologia 2010: iCLIP) oraz inne aspekty metabolizmu i transportu mRNA. Chociaż wszystkie hnRNP są obecne w jądrze, niektóre wydają się przemieszczać między jądrem a cytoplazmą. Białka hnRNP mają różne właściwości wiązania kwasów nukleinowych. Regulacja transkrypcji przez hormonalną 1,25-dihydroksywitaminę D(3) ( kalcytriol ) wiąże się z zajęciem elementów odpowiedzi witaminy D (VDRE) przez HNRNPC lub receptor witaminy D związany z 1,25(OH)(2)D(3) (VDR) . Zależność ta jest zakłócana przez podwyższony poziom HNRNPC, powodując postać dziedzicznej krzywicy odpornej na witaminę D (HVDRR) zarówno u ludzi, jak iu naczelnych. Białko kodowane przez ten gen może działać jako tetramer i bierze udział w składaniu cząstek 40S hnRNP. Specyficzna dla gatunku tetrameryzacja podjednostek HNRNPC jest ważna dla wiązania kwasu nukleinowego, dzięki czemu nadekspresja głównych ludzkich podjednostek HNRNPC w mysich komórkach osteoblastycznych nadaje oporność na witaminę D. Dla tego genu opisano wiele wariantów transkryptu kodujących co najmniej dwie różne izoformy.

Interakcje

Wykazano, że HNRNPC oddziałuje z Grb2 .

Dalsza lektura

•    Görlach M, Wittekind M, Beckman RA, Mueller L, Dreyfuss G (1992). „Interakcja domeny wiążącej RNA białek C hnRNP z RNA” . EMBO J. 11 (9): 3289–95. doi : 10.1002/j.1460-2075.1992.tb05407.x . PMC 556863 . PMID 1380452 .
•   Wittekind M, Görlach M, Friedrichs M, Dreyfuss G, Mueller L (1992). „Przypisania 1H, 13C i 15N NMR oraz globalny wzór fałdowania domeny wiążącej RNA ludzkich białek C hnRNP”. Biochemia . 31 (27): 6254–65. doi : 10.1021/bi00142a013 . PMID 1385725 .
•    Burd CG, Swanson MS, Görlach M, Dreyfuss G (1990). „Pierwotne struktury heterogenicznych białek rybonukleoprotein jądrowych A2, B1 i C2: różnorodność białek wiążących RNA jest generowana przez małe wstawki peptydowe” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 86 (24): 9788–92. Bibcode : 1989PNAS...86.9788B . doi : 10.1073/pnas.86.24.9788 . PMC 298587 . PMID 2557628 .
•    Merrill BM, Barnett SF, LeStoureon WM, Williams KR (1989). „Pierwotne różnice w strukturze między białkami C1 i C2 cząstek rybonukleoproteiny jądrowej HeLa 40S” . Kwasy nukleinowe Res . 17 (21): 8441–9. doi : 10.1093/nar/17.21.8441 . PMC 335017 . PMID 2587210 .
•    Swanson MS, Nakagawa TY, LeVan K, Dreyfuss G (1987). „Pierwotna struktura ludzkich białek C cząstek rybonukleoproteiny jądrowej: konserwacja sekwencji i struktur domen w heterogenicznym jądrowym RNA, mRNA i białkach wiążących pre-rRNA” . Mol. Komórka. Biol . 7 (5): 1731–9. doi : 10.1128/mcb.7.5.1731 . PMC 365274 . PMID 3110598 .
•    Sébillon P, Beldjord C, Kaplan JC, Brody E, Marie J (1995). „Mutacja AT do G w przewodzie polipirymidynowym drugiego intronu ludzkiego genu beta-globiny zmniejsza wydajność splicingu in vitro: dowód na zwiększoną interakcję hnRNP C” . Kwasy nukleinowe Res . 23 (17): 3419–25. doi : 10.1093/nar/23.17.3419 . PMC 307219 . PMID 7567451 .
•   Kato S, Sekine S, Oh SW, Kim NS, Umezawa Y, Abe N, Yokoyama-Kobayashi M, Aoki T (1995). „Budowa banku cDNA pełnej długości człowieka”. gen . 150 (2): 243–50. doi : 10.1016/0378-1119(94)90433-2 . PMID 7821789 .
•   Maruyama K, Sugano S (1994). „Oligo-capping: prosta metoda zastąpienia struktury czapeczki eukariotycznych mRNA oligorybonukleotydami”. gen . 138 (1–2): 171–4. doi : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . PMID 8125298 .
•    Huang M, Rech JE, Northington SJ, Flicker PF, Mayeda A, Krainer AR, LeStourgeon WM (1994). „Tetramer białka C wiąże od 230 do 240 nukleotydów pre-mRNA i zarodkuje zespół heterogenicznych jądrowych cząstek rybonukleoproteiny 40S” . Mol. Komórka. Biol . 14 (1): 518–33. doi : 10.1128/mcb.14.1.518 . PMC 358402 . PMID 8264621 .
•   Hamilton BJ, Nagy E, Malter JS, Arrick BA, Rigby WF (1993). „Związek heterogenicznych białek rybonukleoprotein jądrowych A1 i C z powtórzonymi sekwencjami AUUUA” . J. Biol. chemia . 268 (12): 8881–7. doi : 10.1016/S0021-9258(18)52955-0 . PMID 8473331 .
•   Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (1997). „Konstrukcja i charakterystyka biblioteki cDNA wzbogaconej o pełnej długości i wzbogaconej o koniec 5'”. gen . 200 (1–2): 149–56. doi : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . PMID 9373149 .
•   Romero F, Ramos-Morales F, Domínguez A, Rios RM, Schweighoffer F, Tocqué B, Pintor-Toro JA, Fischer S, Tortolero M (1998). „Grb2 i jego apoptotyczna izoforma Grb3-3 łączą się z heterogenną jądrową rybonukleoproteiną C, a te interakcje są modulowane przez poli (U) RNA” . J. Biol. chemia . 273 (13): 7776–81. doi : 10.1074/jbc.273.13.7776 . PMID 9516488 .
•    Neubauer G, King A, Rappsilber J, Calvio C, Watson M, Ajuh P, Sleeman J, Lamond A, Mann M (1998). „Spektrometria mas i przeszukiwanie bazy danych EST umożliwia scharakteryzowanie wielobiałkowego kompleksu spliceosomów”. Nat. Genet . 20 (1): 46–50. doi : 10.1038/1700 . PMID 9731529 . S2CID 585778 .
•    Sella O, Gerlitz G, Le SY, Elroy-Stein O (1999). „Indukowana różnicowaniem translacja wewnętrzna mRNA c-sis: analiza elementów cis i ich wiązania związanego z różnicowaniem z białkiem C hnRNP” . Mol. Komórka. Biol . 19 (8): 5429–40. doi : 10.1128/mcb.19.8.5429 . PMC84385 . _ PMID 10409733 .
•    Wang W, Furneaux H, Cheng H, Caldwell MC, Hutter D, Liu Y, Holbrook N, Gorospe M (2000). „HuR reguluje stabilizację mRNA p21 za pomocą światła UV” . Mol. Komórka. Biol . 20 (3): 760-9. doi : 10.1128/MCB.20.3.760-769.2000 . PMC85192 . _ PMID 10629032 .
•   Spångberg K, Wiklund L, Schwartz S (2000). „HuR, białko zaangażowane w rozpad mRNA onkogenu i czynnika wzrostu, wiąże się z końcami 3' RNA wirusa zapalenia wątroby typu C o obu polarnościach” . Wirusologia . 274 (2): 378–90. doi : 10.1006/viro.2000.0461 . PMID 10964780 .
•   Shahied L, Braswell EH, LeStoureon WM, Krezel AM (2001). „Antyrównoległa wiązka czterech helisy orientuje miejsca wiązania RNA o wysokim powinowactwie w hnRNP C: mechanizm aktywności chaperoniny RNA”. J. Mol. Biol . 305 (4): 817–28. doi : 10.1006/jmbi.2000.4331 . PMID 11162094 .
•   Andersen JS, Lyon CE, Fox AH, Leung AK, Lam YW, Steen H, Mann M, Lamond AI (2002). „Skierowana analiza proteomiczna jąderka ludzkiego” . bież. Biol . 12 (1): 1–11. doi : 10.1016/S0960-9822(01)00650-9 . PMID 11790298 .
•   Kamień JR, Collins T (2002). „Szybka fosforylacja heterogennej jądrowej rybonukleoproteiny C1/C2 w odpowiedzi na fizjologiczne poziomy nadtlenku wodoru w ludzkich komórkach śródbłonka” . J. Biol. chemia . 277 (18): 15621-8. doi : 10.1074/jbc.M112153200 . PMID 11877401 .