Syntaza beta-ketoacylo-ACP I
Identyfikatory | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
I syntazy 3-oksoacylo-[acyl-nośnik-białko] | |||||||||
nr WE | 2.3.1.41 | ||||||||
nr CAS | 9077-10-5 | ||||||||
Bazy danych | |||||||||
IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
PRYM | profil | ||||||||
Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
W enzymologii beta -ketoacylo-acylo-nośnik-białko syntaza I ( EC 2.3.1.41 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- acylo-acylo-nośnik-białko + malonylo-acyl-nośnik-białko 3-oksoacylo-acylo-białko-nośnik + CO 2 + acyl-białko-nośnik
Zatem dwoma substratami tego enzymu są acylo-acylo-białko-nośnik i CO2 malonylo -acylo-białko-nośnik, podczas gdy jego 3 produkty to 3-oksoacylo-acylo-białko-nośnik, i acylowe białko nośnikowe. Enzym ten bierze udział w biosyntezie kwasów tłuszczowych . Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności tych acylotransferaz przenoszących grupy inne niż grupy aminoacylowe.
Nomenklatura
Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to acylo-[acylo-nośnik-białko]:malonylo-[acylo-nośnik-białko] C-acylotransferaza (dekarboksylująca).
Inne powszechnie używane nazwy to:
- syntaza beta-ketoacylo-ACP I,
- syntetaza beta-ketoacylowa,
- syntetaza beta-ketoacylo-ACP,
- syntetaza białka nośnikowego beta-ketoacylo-acylu,
- syntaza beta-ketoacylo-[acylowego białka nośnikowego],
- beta-ketoacylosyntaza,
- enzym kondensujący (CE),
- syntaza białka nośnikowego 3-ketoacylo-acylu,
- enzym kondensujący kwasy tłuszczowe,
- enzym kondensujący acylo-malonylo(acylo-nośnik-białko),
- enzym kondensujący białko nośnikowe acylo-malonylo-acylu,
- syntaza beta-ketoacylo-acylowego białka nośnikowego,
- syntaza 3-oksoacylo-[acylo-nośnik-białko],
- syntaza 3-oksoacylo:ACP I,
- KASI,
- KAS I,
- FabF1 i
- FabB.
- Alberts AW, Majerus PW, Vagelos PR (1969). „Transacylaza białka nośnikowego acetylo-CoA” . Metody Enzymol . Metody w enzymologii. 14 : 50–53 . doi : 10.1016/S0076-6879(69)14009-4 . ISBN 978-0-12-181871-5 .
- Prescott DJ, Vagelos PR (1972). „Acylowe białko nośnikowe”. Postępy w enzymologii i pokrewnych obszarach biologii molekularnej . Postępy w enzymologii i pokrewnych obszarach biologii molekularnej. Tom. 36. s. 269–311. doi : 10.1002/9780470122815.ch8 . ISBN 9780470122815 . PMID 4561013 .
- Toomey RE, Wakil SJ (marzec 1966). „Badania nad mechanizmem syntezy kwasów tłuszczowych. XVI. Wytwarzanie i ogólne właściwości enzymu kondensującego białko nośnikowe acylo-malonylo-acylu z Escherichia coli”. Journal of Biological Chemistry . 241 (5): 1159–65. PMID 5327099 .
- D'Agnolo G, Rosenfeld IS, Vagelos PR (lipiec 1975). „Wiele form syntetazy białka nośnikowego beta-ketoacylo-acylu w Escherichia coli”. Journal of Biological Chemistry . 250 (14): 5289–94. PMID 237914 .
- Garwin JL, Klages AL, Cronan JE (grudzień 1980). „Badania strukturalne, enzymatyczne i genetyczne syntaz białka nośnikowego beta-ketoacylo-acylu I i II Escherichia coli”. Journal of Biological Chemistry . 255 (24): 11949–56. PMID 7002930 .
- Wang H, Cronan JE (sierpień 2004). „Funkcjonalne zastąpienie białek FabA i FabB syntezy kwasów tłuszczowych Escherichia coli przez homologi Enterococcus faecalis FabZ i FabF” . Journal of Biological Chemistry . 279 (33): 34489–95. doi : 10.1074/jbc.M403874200 . PMID 15194690 .
- Neidhardt, FC (red.), Escherichia coli i Salmonella: biologia komórkowa i molekularna, wyd. 2, tom. 1, ASM Press, Waszyngton, DC, 1996, s. 612-636.
Kategorie: