Transaminaza tryptofanowa
transaminaza tryptofanowa | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identyfikatory | |||||||||
nr WE | 2.6.1.27 | ||||||||
nr CAS | 9022-98-4 | ||||||||
Bazy danych | |||||||||
IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
PRYM | profil | ||||||||
Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
W enzymologii transaminaza tryptofanowa ( EC 2.6.1.27 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- L-tryptofan + 2-oksoglutaran (indol-3-ilo) pirogronian + L-glutaminian
Zatem dwoma substratami tego enzymu są L-tryptofan i 2-oksoglutaran , podczas gdy jego dwoma produktami są (indol-3-ilo)pirogronian i L-glutaminian .
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności transaminaz , które przenoszą grupy azotowe. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to L-tryptofan:aminotransferaza 2-oksoglutaranowa . Inne powszechnie używane nazwy to aminotransferaza L-fenyloalanino-2-oksoglutaranowa , aminotransferaza tryptofanowa , transaminaza 5-hydroksytryptofanowo-ketoglutarowa , aminotransferaza hydroksytryptofanowa , aminotransferaza L-tryptofanowa i Transaminaza L-tryptofanu . Enzym ten bierze udział w metabolizmie tryptofanu . Wykorzystuje jeden kofaktor , fosforan pirydoksalu .
- George H, Gabay S (1968). „Aminotransferaza aromatyczna mózgu. I. Oczyszczanie i niektóre właściwości aminotransferazy L-fenyloalanino-2-oksoglutaranowej mózgu świni”. Biochim. Biofiza. Akta . 167 (3): 555–66. doi : 10.1016/0005-2744(68)90045-4 . PMID 5722279 .
- O'Neil SR, DeMoss RD (1968). „Transaminaza tryptofanowa z Clostridium sporogenes”. Łuk. Biochem. Biofiza . 127 (1): 361–9. doi : 10.1016/0003-9861(68)90237-3 . PMID 5697992 .
- Tangen O; Fonnum F; Haavaldsena R. (1965). „Oddzielenie i oczyszczanie transaminaz aminokwasów aromatycznych z mózgu szczura”. Biochim. Biofiza. Akta . 96 : 82–90. doi : 10.1016/0005-2787(65)90612-x . PMID 14285270 .