Dekarboksylaza waliny
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| dekarboksylazy waliny | |||||||||
| nr WE | 4.1.1.14 | ||||||||
| nr CAS | 9031-16-7 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii dekarboksylaza walinowa ( EC 4.1.1.14 ) jest enzymem katalizującym reakcję chemiczną
- L-walina 2-metylopropanamina + CO2
Zatem enzym ten ma jeden substrat , L-walinę i dwa produkty , 2-metylopropanaminę i CO2 .
Enzym ten należy do rodziny liaz , w szczególności karboksyliaz, które rozszczepiają wiązania węgiel-węgiel. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to karboksy-liaza L-waliny (tworząca 2-metylopropanaminę) . Inne powszechnie używane nazwy to dekarboksylaza leucyny i karboksy-liaza L-waliny . Wykorzystuje jeden kofaktor , fosforan pirydoksalu .
- Sutton CR, King HK (luty 1962). „Hamowanie dekarboksylazy leucynowej przez odczynniki wiążące tiol”. Archiwa Biochemii i Biofizyki . 96 (2): 360–70. doi : 10.1016/0003-9861(62)90421-6 . PMID 13918558 .
