glikogenina
| glukozylotransferaza glikogeniny | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Struktura glikogeniny (z królika).
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| nr WE | 2.4.1.186 | ||||||||
| nr CAS | 117590-73-5 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| |||||||||
Glikogenina jest enzymem biorącym udział w przekształcaniu glukozy w glikogen . Działa jako starter , polimeryzując kilka pierwszych cząsteczek glukozy, po których przejmują inne enzymy. Jest homodimerem składającym się z podjednostek 37 kDa i jest klasyfikowany jako glikozylotransferaza .
Katalizuje reakcje chemiczne : _
- UDP-alfa-D-glukoza + glikogenina ⇌ UDP + alfa-D-glukozyloglikogenina
- UDP-alfa-D-glukoza + glukozylo-glikogenina ⇌ (1,4-alfa-D-glukozylo)n-glukozyloglukogenina + UDP + H+
Zatem dwoma substratami tego enzymu są UDP-alfa-D-glukoza i glikogenina , podczas gdy jego dwoma produktami są UDP i alfa-D-glukozyloglikogenina.
Nomenklatura
Enzym ten należy do rodziny glikozylotransferaz , w szczególności heksozylotransferaz. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to UDP-alfa-D-glukoza: alfa-D-glukozylotransferaza glikogeniny . Inne powszechnie używane nazwy to:
- glikogenina,
- primująca glukozylotransferaza i
- UDP-glukoza: glukozylotransferaza glikogeniny.
Można również zauważyć, że nazwa glikogeniny wskazuje na jej funkcję, przy czym przedrostek glyco odnosi się do węglowodanu, a sufiks genin pochodzi od łacińskiego genesis oznaczającego powieść, źródło lub początek. Wskazuje to na rolę glikogeniny, która po prostu rozpoczyna syntezę glikogenu, zanim syntaza glikogenu przejmie kontrolę.
Odkrycie
Glikogenina została odkryta w 1984 roku przez dr Williama J. Whelana , członka Royal Society of London i byłego profesora biochemii na Uniwersytecie w Miami .
Funkcjonować
Główny enzym biorący udział w polimeryzacji glikogenu , syntaza glikogenu w wątrobie iw syntezie glikogenu mięśniowego, jest inicjowany przez UDP-glukozę, może jedynie dodać do istniejącego łańcucha co najmniej 3 reszty glukozy . Glikogenina działa jako starter , do którego można dodawać kolejne monomery glukozy . Osiąga to poprzez katalizowanie dodawania glukozy do siebie ( autokataliza ) przez pierwsze wiązanie glukozy z UDP-glukozy do grupy hydroksylowej grupa Tyr-194. Można dodać jeszcze siedem glukozy, z których każda pochodzi z UDP-glukozy, dzięki aktywności glukozylotransferazy glikogeniny. Po dodaniu wystarczającej ilości reszt syntaza glikogenu przejmuje wydłużanie łańcucha. Glikogenina pozostaje kowalencyjnie związana z redukującym końcem cząsteczki glikogenu .
Gromadzi się dowody na to, że białko starterowe może być ogólnie podstawową właściwością syntezy polisacharydów; szczegóły molekularne biogenezy glikogenu ssaków mogą służyć jako użyteczny model dla innych systemów.
Struktura
izozymy
U ludzi występują dwie izoformy glikogeniny — glikogenina-1, kodowana przez GYG1 i wyrażana w mięśniach; i glikogenina-2, kodowana przez GYG2 i wyrażana w wątrobie i mięśniu sercowym, ale nie w mięśniu szkieletowym. Stwierdzono, że pacjenci mają wadliwy GYG1, co powoduje, że komórki mięśniowe nie są w stanie przechowywać glikogenu, aw konsekwencji osłabienie i choroby serca.
|
|
||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Dalsza lektura
- Krisman CR, Barengo R (1975). „Prekursor biosyntezy glikogenu: alfa-1,4-glukan-białko” . Eur. J. Biochem . 52 (1): 117–23. doi : 10.1111/j.1432-1033.1975.tb03979.x . PMID 809265 .
- Dzban J, Smythe C, Campbell DG, Cohen P (1987). „Identyfikacja podjednostki 38 kDa syntazy glikogenu mięśni szkieletowych królika jako glikogeniny”. Eur. J. Biochem . 169 (3): 497–502. doi : 10.1111/j.1432-1033.1987.tb13637.x . PMID 3121316 .
- Dzban J, Smythe C, Cohen P (1988). „Glikogenina jest pierwotną glukozylotransferazą wymaganą do zainicjowania biogenezy glikogenu w mięśniach szkieletowych królika”. Eur. J. Biochem . 176 (2): 391–5. doi : 10.1111/j.1432-1033.1988.tb14294.x . PMID 2970965 .
- Berman, MC i Opie, LA (red.), Membranes and Muscle, ICSU Press/IRL Press, Oxford, 1985, s. 65-84.
- Rodriguez IR, Whelan WJ (1985). „Nowe wiązanie glikozylowo-aminokwasowe: glikogen mięśniowy królika jest kowalencyjnie połączony z białkiem przez tyrozynę”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 132 (2): 829–36. doi : 10.1016/0006-291X(85)91206-9 . PMID 4062948 .
- Lomako J, Lomako WM, Whelan WJ (1988). „Samoglukozylujące się białko jest starterem do biosyntezy glikogenu w mięśniach królika”. FASEB J. 2 (15): 3097–103. doi : 10.1096/fasebj.2.15.2973423 . PMID 2973423 . S2CID 24083688 .
- Alonso MD, Lomako J, Lomako WM, Whelan WJ (1995). „Aktywności katalityczne glikogeniny oprócz autokatalitycznej samoglukozylacji” . J. Biol. chemia . 270 (25): 15315–9. doi : 10.1074/jbc.270.25.15315 . PMID 7797519 .
- Alonso MD, Lomako J, Lomako WM, Whelan WJ (1995). „Nowe spojrzenie na biogenezę glikogenu”. FASEB J. 9 (12): 1126–37. doi : 10.1096/fasebj.9.12.7672505 . PMID 7672505 . S2CID 40281321 .
- Mu J, Roach PJ (1998). „Charakterystyka ludzkiej glikogeniny-2, samoglukozującego inicjatora metabolizmu glikogenu w wątrobie” . J. Biol. chemia . 273 (52): 34850–6. doi : 10.1074/jbc.273.52.34850 . PMID 9857012 .
Linki zewnętrzne
- glikogenina w US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- molbio.med.miami.edu
