reduktaza 1,2-dihydrowomileniny
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| reduktazy 1,2-dihydrowomileniny | |||||||||
| nr WE | 1.3.1.73 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii reduktaza 1,2-dihydrowomileniny ( EC 1.3.1.73 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- 17-O-acetylnorajmalina + NADP + 1,2-dihydrowomilenina + NADPH + H +
Zatem dwoma substratami tego enzymu są 17-O-acetylnorajmalina i NADP + , podczas gdy jego 3 produkty to 1,2-dihydrowomilenina, NADPH i H + .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności tych działających na grupę CH-CH donora z NAD+ lub NADP+ jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to oksydoreduktaza 17-O-acetylnorajmaliny:NADP+ . Enzym ten bierze udział w biosyntezie alkaloidów indolu i ipekaku.
- Gao S, von Schumann G, Stockigt J (2002). „Nowo wykryta reduktaza z Rauvolfia wypełnia lukę w biosyntezie antyarytmicznego alkaloidu ajmaliny”. Planta Medica . 68 (10): 906-11. doi : 10.1055/s-2002-34935 . PMID 12391554 .
