Polinukleotydowa 5'-fosfataza
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| polinukleotydowej 5′-fosfatazy | |||||||||
| nr WE | 3.1.3.33 | ||||||||
| Nr CAS | 37288-17-8 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| EXPASY | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYAM | profil | ||||||||
| Struktury WPD | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Enzym polinukleotydowy 5′-fosfataza ( 5′-trifosfataza RNA , RTPaza , EC 3.1.3.33) jest enzymem katalizującym reakcję
- za 5′-fosfopolinukleotyd + H. 2 O polinukleotyd + fosforan
Enzym ten należy do rodziny hydrolaz , szczególnie tych działających na wiązania monoestrowe fosforu . Nazwa systematyczna to polinukleotydowa 5′-fosfohydrolaza . Enzym ten nazywany jest także 5′-polinukleotydazą .
Jedyną znaną specyficzną funkcją molekularną jest kataliza reakcji:
- trifosfo-(rybonukleotyd purynowy) na końcu 5' w mRNA + H2O = difosfo-(rybonukleozyd purynowy) na końcu 5' w mRNA + fosforan
RTPazy rozcinają 5′-końcowe wiązanie γ-β-fosfobezwodnikowe powstających cząsteczek informacyjnego RNA , umożliwiając dodanie pięciogłowej czapeczki w ramach modyfikacji potranskrypcyjnych . RTPazy wytwarzają mRNA zakończony 5′-difosforanem i jon fosforanowy z mRNA prekursora zakończonego 5′-trifosforanem . Następnie guanylotransferaza mRNA dodaje wsteczną grupę monofosforanu guanozyny (GMP) z GTP , tworząc pirofosforan , a mRNA (guanino-N7-)-metylotransferaza metyluje guaninę , tworząc ostateczną strukturę 5′-czapki.
Dotychczas znane są dwie rodziny RTPaz:
- rodzina zależna od metali . RTPazy drożdżowe , pierwotniakowe i wirusowe wymagają do swojej aktywności metalicznego kofaktora , którym jest najczęściej Mg2 + lub Mn2 + . Ta klasa enzymów jest również zdolna do hydrolizy wolnych trifosforanów nukleozydów w obecności Mn2 + lub Co2 + .
- rodzina niezależna od metali . Grupy te nie wymagają metali do swojej aktywności i wykazano, że niektóre enzymy ulegają inaktywacji w obecności jonów metali. Enzymy te są bardzo podobne do białkowych fosfataz tyrozynowych pod względem struktury i mechanizmu. Rodzina ta obejmuje RTPazy ssaków, roślin i innych wyższych eukariontów i różni się strukturalnie i mechanicznie od rodziny RTPaz zależnych od metali.
Badania strukturalne
Pod koniec 2007 r. rozwiązano 5 struktur dla tej klasy enzymów z kodami dostępu PDB 1D8H , 1D8I , 1I9S , 1I9T i 1YN9 .
Zobacz też
Dalsza lektura
- Becker A, Hurwitz J (marzec 1967). „Enzymatyczne odszczepienie końców fosforanowych od polinukleotydów” . Journal of Biological Chemistry . 242 (5): 936–50. doi : 10.1016/S0021-9258(18)96215-0 . PMID 4289819 .
