Alliinaza
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| liazy allinowej | |||||||||
| nr WE | 4.4.1.4 | ||||||||
| nr CAS | 9031-77-0 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Alliinaza_C | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 struktura krystaliczna alliinazy z czosnku-apo Forma
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| Symbol | Alliinaza_C | ||||||||
| Pfam | PF04864 | ||||||||
| Klan Pfam | CL0061 | ||||||||
| InterPro | IPR006948 | ||||||||
| SCOP2 | 1lk9 / ZAKRES / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| domeny alliinazy podobnej do EGF | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
|
alliinazy z czosnku -
| |||||||||
| Identyfikatory postaci apo | |||||||||
| Symbol | EGF_aliinaza | ||||||||
| Pfam | PF04863 | ||||||||
| Klan Pfam | CL0001 | ||||||||
| InterPro | IPR006947 | ||||||||
| SCOP2 | 1lk9 / ZAKRES / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii liaza alliinowa ( EC 4.4.1.4 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- S - alkilo - L -cysteina S - tlenek sulfenian alkilu + 2-aminoakrylan
Zatem enzym ten ma jeden substrat , S - tlenek S - alkilo- L - cysteiny i dwa produkty , sulfenian alkilu i 2-aminoakrylan .
Enzym ten należy do rodziny liaz , a konkretnie do klasy liaz węglowo-siarkowych. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to S -alkilo- L -cysteino- S -oksyalkilo-sulfeniano-liaza (tworząca 2-aminoakrylan) . Inne powszechnie używane nazwy to alliinaza , liaza sulfotlenku cysteiny , liaza sulfotlenku alkilocysteiny , liaza sulfotlenku S -alkilocysteiny , liaza sulfotlenku L -cysteiny , S -alkilo-liaza liaza sulfotlenku L -cysteiny i liaza alkilosulfenianu alliny . Wykorzystuje jeden kofaktor , fosforan pirydoksalu .
Wiele alliinaz zawiera nową N -końcową domenę podobną do naskórkowego czynnika wzrostu ( domena podobna do EGF ).
Występowanie
Enzymy te znajdują się w roślinach z rodzaju Allium , takich jak czosnek i cebula. Alliinaza jest odpowiedzialna za katalizowanie reakcji chemicznych, które wytwarzają lotne substancje chemiczne, które nadają tym pokarmom ich smaki, zapachy i właściwości wywołujące łzy. Alliinazy są częścią obrony rośliny przed roślinożercami. Alliinaza jest zwykle sekwestrowana w komórce roślinnej, ale gdy roślina zostanie uszkodzona przez karmiące się zwierzę, alliinaza jest uwalniana w celu katalizowania produkcji ostrych chemikaliów. Ma to zwykle odstraszający wpływ na zwierzę. Ta sama reakcja zachodzi, gdy w kuchni kroi się nożem cebulę lub czosnek.
Chemia
W czosnku enzym alliinaza działa na chemiczną allinę , przekształcając ją w allicynę . Proces ten obejmuje dwa etapy: eliminację kwasu 2-propenosulfenowego z jednostki aminokwasowej (produktem ubocznym jest kwas α-aminoakrylowy), a następnie kondensację dwóch cząsteczek kwasu sulfenowego .
Alliina i pokrewne substraty występujące w przyrodzie są chiralne w pozycji sulfotlenku (zwykle mają konfigurację absolutną S , a sama alliina była pierwszym naturalnym produktem, który miał stereochemię skoncentrowaną zarówno na węglu, jak i siarce. Jednak pośredni kwas sulfenowy nie jest chiralny , a stereochemia produktu końcowego nie jest kontrolowana.
Istnieje szereg podobnych enzymów, które mogą reagować z sulfotlenkami pochodzącymi z cysteiny obecnymi u różnych gatunków. W cebuli izomer alliny, izoalliina, jest przekształcany w kwas 1-propenosulfenowy. Oddzielny enzym, syntaza czynnika łzawiącego lub LFS, następnie przekształca tę substancję chemiczną w syn -propanethial- S -tlenek , silny czynnik łzawiący . Analogiczny butylowy , syn -butanetial- S -tlenek, znajduje się w gatunku Allium siculum .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano 3 struktury tej klasy enzymów za pomocą krystalografii rentgenowskiej . Kody dostępu PDB to 1LK9 , 2HOR i 2HOX .
Bibliografia
- Durbin RD, Uchytil TF (1971). „Oczyszczanie i właściwości liazy alliinowej z grzyba Penicillium corymbiferum ”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzymologia . 235 (3): 518–520. doi : 10.1016/0005-2744(71)90293-2 .
- Goryachenkova, EV (1952). „Фермент в чесноке, который формирует allicyna (alliinaza), белок с fosfopirydoksal” [enzym w czosnku, który tworzy allicynę (alliinazę), białko z fosfopirydoksalem]. Doklady Akademii Nauk SSSR (po rosyjsku). 87 : 457–460.
- Jacobsen JV, Yamaguchi M, Howard FD, Bernhard RA (1968). „Hamowanie produktu liazy sulfotlenku cysteiny tulbaghia violacea ”. Łuk. Biochem. Biofiza . 127 : 252–258. doi : 10.1016/0003-9861(68)90223-3 .
