Dehydroalanina

Dehydroalanina
Nazwy
	Preferowana nazwa IUPAC Kwas 2-aminoprop-2-enowy
Identyfikatory
Numer CAS	1948-56-7 ;
Model 3D ( JSmol )	Interaktywny obraz; Interaktywny obraz;
CHEBI	CHEBI:17123 ;
ChemSpider	110510 ;
Bank Leków	DB02688 ;
KEGG	C02218 ;
Identyfikator klienta PubChem	123991;
UNII	98RA387EKY ;
Pulpit nawigacyjny CompTox ( EPA )	DTXSID90173131 ;
	InChI InChI=1S/C3H5NO2/c1-2(4)3(5)6/h1,4H2,(H,5,6) Klucz: UQBOJOOOTLPNST-UHFFFAOYSA-N ; InChI=1/C3H5NO2/c1-2(4)3(5)6/h1,4H2,(H,5,6) Klucz: UQBOJOOOTLPNST-UHFFFAOYAW ;
	UŚMIECH C=C(C(=O)O)N; O=C(O)C(=C)N;
Nieruchomości
Wzór chemiczny	C 3 H 5 NIE 2
Masa cząsteczkowa	87,08 g/mol
	O ile nie zaznaczono inaczej, dane podano dla materiałów w stanie normalnym (przy 25°C [77°F], 100 kPa). ( co to jest ?) Referencje w infoboksie

Dehydroalanina ( Cα,β-didehydroalanina , α,β-di-dehydroalanina , 2-aminoakrylan lub 2,3-didehydroalanina ) jest dehydroaminokwasem . Nie występuje w postaci wolnej, ale występuje naturalnie jako pozostałość znajdująca się w peptydach pochodzenia mikrobiologicznego . Jako reszta aminokwasowa jest niezwykła, ponieważ ma nienasycony szkielet.

Struktura i reaktywność

Podobnie jak większość pierwszorzędowych enamin , dehydroalanina jest niestabilna. Dehydroalanina hydrolizuje do pirogronianu .

N -acylowane pochodne dehydroalaniny, takie jak peptydy i związki pokrewne, są trwałe. Na przykład 2-acetamidoakrylan metylu jest N-acetylowaną pochodną estru. Jako reszta w peptydzie jest generowana przez modyfikację potranslacyjną . Wymaganymi prekursorami są seryny lub cysteiny , które ulegają odpowiednio utracie wody i siarkowodoru za pośrednictwem enzymów .

Większość reszt aminokwasowych nie reaguje z nukleofilami , ale wyjątkami są te zawierające dehydroalaninę lub inne dehydroaminokwasy. Są one elektrofilowe z powodu α,β-nienasyconego karbonylu i mogą na przykład alkilować inne aminokwasy. Ta aktywność uczyniła DHA użytecznym syntetycznie do przygotowania lantioniny .

Występowanie

Resztę dehydroalaniny po raz pierwszy wykryto w nizynie , cyklicznym peptydzie o działaniu przeciwdrobnoustrojowym. Dehydroalanina jest również obecna w niektórych lantybiotykach i mikrocystynach .

DHA można wytworzyć z cysteiny lub seryny na drodze prostej katalizy zasadowej bez potrzeby stosowania enzymu, co może się zdarzyć podczas gotowania i zasadowego przygotowywania żywności. Może następnie alkilować inne reszty aminokwasowe, takie jak lizyna , tworząc wiązania poprzeczne lizynoalaniny i racemizację oryginalnej alaniny. Otrzymane białka mają niższą jakość odżywczą dla niektórych gatunków, ale wyższą jakość odżywczą dla innych. Niektóre lizynoalaniny mogą również powodować powiększenie nerek u szczurów.

Wiele peptydów zawierających dehydroalaninę jest toksycznych.

Przeciwdrobnoustrojowa bakteriocyna nizyna zawiera trzy reszty dehydroaminokwasowe, z których dwie to reszty dehydroalaniny.

Przez długi czas uważano, że reszta dehydroalaniny jest ważną elektrofilową resztą katalityczną w enzymach liazy amoniaku histydyny i amoniaku fenyloalaniny , ale później odkryto, że aktywną resztą jest inna nienasycona pochodna alaniny — 3,5-dihydro-5-metylodien -4H-imidazol-4-on — czyli jeszcze bardziej elektrofilowy.

^ Upadki, DM; Ernst, DC (kwiecień 2015). „Od mikrobiologii do biologii raka: rodzina białek Rid zapobiega uszkodzeniom komórkowym spowodowanym przez endogennie generowane reaktywne formy azotu” . Mikrobiologia Molekularna . 96 (2): 211–9. doi : 10.1111/mmi.12945 . PMC 4974816 . PMID 25620221 .
^ ^a ^b ^c ^d Siodłak, Dawid (2015). „α, β-dehydroaminokwasy w naturalnie występujących peptydach” . Aminokwasy . 47 (1): 1–17. doi : 10.1007/s00726-014-1846-4 . PMC 4282715 . PMID 25323736 .
^ Friedman, Mendel (1999). „Lizynoalanina w żywności i białkach przeciwbakteryjnych”. W Jackson, Lauren S.; Knize, Mark G.; Morgan, Jeffrey N. (red.). Wpływ przetwarzania na bezpieczeństwo żywności . Postępy w medycynie eksperymentalnej i biologii . Tom. 459.Springera. s. 145–159. doi : 10.1007/978-1-4615-4853-9_10 . ISBN 978-1-4615-4853-9 . PMID 10335374 .
^ Retey, János (2003). „Odkrycie i rola metylidenoimidazolonu, wysoce elektrofilowej grupy protetycznej”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Białka i proteomika . 1647 (1–2): 179–184. doi : 10.1016/S1570-9639(03)00091-8 . PMID 12686130 .
^ Calabrese JC, Jordan DB, Boodhoo A, Sariaslani S, Vannelli T (wrzesień 2004). „Struktura krystaliczna liazy amoniakalnej fenyloalaniny: dipole wielokrotnej helisy zaangażowane w katalizę”. Biochemia . 43 (36): 11403–16. doi : 10.1021/bi049053+ . PMID 15350127 .

[1] Upadki, DM; Ernst, DC (kwiecień 2015). „Od mikrobiologii do biologii raka: rodzina białek Rid zapobiega uszkodzeniom komórkowym spowodowanym przez endogennie generowane reaktywne formy azotu” . Mikrobiologia Molekularna . 96 (2): 211–9. doi : 10.1111/mmi.12945 . PMC 4974816 . PMID 25620221 .

[DS-2] Siodłak, Dawid (2015). „α, β-dehydroaminokwasy w naturalnie występujących peptydach” . Aminokwasy . 47 (1): 1–17. doi : 10.1007/s00726-014-1846-4 . PMC 4282715 . PMID 25323736 .

[3] Friedman, Mendel (1999). „Lizynoalanina w żywności i białkach przeciwbakteryjnych”. W Jackson, Lauren S.; Knize, Mark G.; Morgan, Jeffrey N. (red.). Wpływ przetwarzania na bezpieczeństwo żywności . Postępy w medycynie eksperymentalnej i biologii . Tom. 459.Springera. s. 145–159. doi : 10.1007/978-1-4615-4853-9_10 . ISBN 978-1-4615-4853-9 . PMID 10335374 .

[4] Retey, János (2003). „Odkrycie i rola metylidenoimidazolonu, wysoce elektrofilowej grupy protetycznej”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Białka i proteomika . 1647 (1–2): 179–184. doi : 10.1016/S1570-9639(03)00091-8 . PMID 12686130 .

[5] Calabrese JC, Jordan DB, Boodhoo A, Sariaslani S, Vannelli T (wrzesień 2004). „Struktura krystaliczna liazy amoniakalnej fenyloalaniny: dipole wielokrotnej helisy zaangażowane w katalizę”. Biochemia . 43 (36): 11403–16. doi : 10.1021/bi049053+ . PMID 15350127 .