Amidaza
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| amidazy | |||||||||
| nr WE | 3.5.1.4 | ||||||||
| nr CAS | 9012-56-0 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
 Struktura rentgenowska amidazy natywnej amidazy peptydowej ze stenotrophomonas maltophilia przy 1,4
| |||||||||
| a | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identyfikatory | |||||||||
| Symbol | Amidaza | ||||||||
| Pfam | PF01425 | ||||||||
| InterPro | IPR000120 | ||||||||
| PROZYTA | PDOC00494 | ||||||||
| SCOP2 | 1ocm / ZAKRES / SUPFAM | ||||||||
| Nadrodzina OPM | 55 | ||||||||
| Białko OPM | 1mt5 | ||||||||
| Błona | 325 | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii amidaza ( EC 3.5.1.4 , acyloamidaza , acylaza (wprowadzająca w błąd) , amidohydrolaza (niejednoznaczna) , deaminaza (niejednoznaczna) , acyloamidaza tłuszczowa , N-acetyloaminohydrolaza (niejednoznaczna) ) jest enzymem , który katalizuje hydrolizę amidu:
Zatem dwoma substratami tego enzymu są amid i H 2 O , podczas gdy jego dwoma produktami są monokarboksylan i NH 3 .
Enzym ten należy do rodziny hydrolaz , działających na wiązania węgiel-azot inne niż wiązania peptydowe, szczególnie w amidach liniowych. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to amidohydrolaza acyloamidowa . Inne powszechnie używane nazwy to acyloamidaza , acylaza , amidohydrolaza , deaminaza , acyloamidaza tłuszczowa i N-acetyloaminohydrolaza . Enzym ten bierze udział w 6 szlakach metabolicznych : cykl mocznikowy i metabolizm grup aminowych , metabolizm fenyloalaniny , metabolizm tryptofanu , metabolizm kwasu cyjanoaminowego, degradacja benzoesanów poprzez koaligację i degradacja styrenu.
Amidazy zawierają konserwowany odcinek około 130 aminokwasów znany jako sekwencja AS . Są szeroko rozpowszechnione, występują zarówno u prokariotów , jak i eukariontów . Enzymy AS katalizują hydrolizę wiązań amidowych (CO-NH2), chociaż rodzina ta znacznie się różniła pod względem substratu specyfika i funkcja. Niemniej jednak enzymy te utrzymują strukturę rdzenia alfa/beta/alfa, w której topologie N- i C-końcowych połówek są podobne. Enzymy AS charakteryzują się wysoce konserwatywnym regionem C-końcowym bogatym w reszty seryny i glicyny, ale pozbawionym reszt kwasu asparaginowego i histydyny , dlatego różnią się od klasycznych hydrolaz serynowych . Enzymy te posiadają unikalną, wysoce konserwatywną triadę katalityczną Ser-Ser-Lys używaną do hydrolizy amidów, chociaż mechanizm katalityczny tworzenia pośrednich acylo-enzymów może różnić się między enzymami.
Przykłady enzymów zawierających sygnaturę AS obejmują:
- peptydowa (Pam), która katalizuje hydrolizę C-końcowego wiązania amidowego peptydów .
- kwasów tłuszczowych , które hydrolizują substraty amidu kwasów tłuszczowych (np. anandamid kannabinoidowy i oleamid nasenny), kontrolując w ten sposób poziom i czas trwania sygnalizacji indukowanej przez tę różnorodną klasę przekaźników lipidowych .
- Malonamidaza E2, która katalizuje hydrolizę malonaminianu do malonianu i amoniaku i bierze udział w transporcie związanego azotu z bakteroidów do komórek roślinnych w symbiotycznym metabolizmie azotu .
- Podjednostka A amidotransferazy Glu-tRNA (Gln), heterotrimerycznego enzymu, który katalizuje tworzenie Gln-tRNA (Gln) przez transamidację miacylowanego Glu-tRNA (Gln) poprzez amidolizę glutaminy .
Studia strukturalne
Pod koniec 2018 roku rozwiązano 162 konstrukcje dla tej rodziny, do których można uzyskać dostęp w Pfam .
Dalsza lektura
- Bray HG, James SP, Raffan IM, Ryman BE, Thorpe WV (1949). „Losy niektórych kwasów organicznych i amidów u królika. 7. Amidaza wątroby królika” . Biochem. J. _ 44 (5): 618–625. doi : 10.1042/bj0440618 . PMC 1274617 .
- Bray HG, James SP, Thorpe WV, Wasdell MR (1950). „Los niektórych kwasów organicznych i amidów u królików. 11 Dalsze obserwacje dotyczące hydrolizy amidów przez ekstrakty tkankowe” . Biochem. J. _ 47 (3): 294–299. doi : 10.1042/bj0470294 . PMC 1275209 . PMID 14800883 .
