Transaminaza D-aminokwasowa
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| transaminazy D-alaniny | |||||||||
| nr WE | 2.6.1.21 | ||||||||
| nr CAS | 37277-85-3 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii transaminaza D-aminokwasowa ( EC 2.6.1.21 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną :
- D-alanina + 2-oksoglutaran pirogronian + D-glutaminian
Zatem dwoma substratami tego enzymu są D-alanina i 2-oksoglutaran , podczas gdy jego dwoma produktami są pirogronian i D- glutaminian .
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności transaminaz , które przenoszą grupy azotowe. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to D-alanina:aminotransferaza 2-oksoglutaranowa . Inne powszechnie używane nazwy to transaminaza D-asparaginianowa , aminotransferaza D-alanina , aminotransferaza D-asparaginowa , transaminaza D-alanino-D-glutaminianowa , transaminaza D-alanina i aminotransferaza D-aminokwasowa . Enzym ten uczestniczy w 6 szlakach metabolicznych : degradacji lizyny , metabolizmie argininy i proliny , metabolizmie fenyloalaniny , metabolizmie D- argininy i D- ornityny , metabolizmie D- alaniny oraz biosyntezie peptydoglikanu . Wykorzystuje jeden kofaktor , fosforan pirydoksalu .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano 8 struktur dla tej klasy enzymów, z kodami dostępu PDB 1A0G , 1DAA , 1G2W , 2DAA , 2DAB , 3DAA , 4DAA i 5DAA .
- Thorne CB, Gomez CG, Housewright RD (1955). „Transaminacja D-aminokwasów przez Bacillus subtilis” . J. Bacteriol . 69 (3): 357–62. doi : 10.1128/JB.69.3.357-362.1955 . PMC 357541 . PMID 14367287 .
- Thorne CB, Molnar DM (1955). „Transaminacja D-aminokwasów w Bacillus anthracis” . J. Bacteriol . 70 (4): 420–6. doi : 10.1128/JB.70.4.420-426.1955 . PMC 386242 . PMID 13263311 .
- Martinez-Carrion M, Jenkins WT (1965). „Transaminaza D-alaniny-D-glutaminianowa. I. Oczyszczanie i charakteryzacja”. J. Biol. chemia . 240 (9): 3538–46. PMID 4953710 .
- Ogawa T, Fukuda M, Sasaoka K (1973). „Występowanie aminotransferazy D-aminokwasowej w sadzonkach grochu”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 52 (3): 998–1002. doi : 10.1016/0006-291X(73)91036-X . PMID 4710577 .
- Yonaha K, Misono H, Yamamoto T, Soda K (1975). „Aminotransferaza D-aminokwasowa Bacillus sphaericus . Właściwości enzymologiczne i spektrometryczne”. J. Biol. chemia . 250 (17): 6983–9. PMID 1158891 .
- Tanizawa K, Masu Y, Asano S, Tanaka H, Soda K (1989). „Termostabilna aminotransferaza D-aminokwasowa z termofilnych gatunków Bacillus. Oczyszczanie, charakteryzacja i oznaczanie sekwencji miejsca aktywnego”. J. Biol. chemia . 264 (5): 2445–9. PMID 2914916 .
- Fotheringham IG, Bledig SA, Taylor PP (1998). „Charakterystyka genów kodujących transaminazę D-aminokwasową i racemazę glutaminianową, dwa enzymy biosyntezy D-glutaminianu Bacillus sphaericus ATCC 10208” . J. Bacteriol . 180 (16): 4319–23. doi : 10.1128/JB.180.16.4319-4323.1998 . PMC 107435 . PMID 9696787 .
- Yoshimura T, Soda K, Ringe D, Petsko G, Manning JM (1998). „Hamowanie substratu transaminazy D-aminokwasowej i ochrona przez sole i zredukowany dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy: izolacja i wstępna charakterystyka związku pośredniego pirydokso związanego z inaktywacją”. Biochemia . 37 (9): 2879–88. doi : 10.1021/bi972842p . PMID 9485439 .
- Sugio S, Petsko GA, Manning JM, Soda K, Ringe D (1995). „Struktura krystaliczna aminotransferazy D-aminokwasowej: jak białko kontroluje stereoselektywność”. Biochemia . 34 (30): 9661–9. doi : 10.1021/bi00030a002 . PMID 7626635 .
