Dehydrogenaza L-aminokwasów
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| dehydrogenazy L-aminokwasu | |||||||||
| nr WE | 1.4.1.5 | ||||||||
| nr CAS | 9029-13-4 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii dehydrogenaza L-aminokwasu ( EC 1.4.1.5 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- L-aminokwas + H 2 O + NAD + 2-oksokwas + NH 3 + NADH + H +
Trzy substraty tego enzymu to L - aminokwas , H2O NADH oksokwas i NAD + , podczas gdy jego 4 produkty to 2- , NH3 . , i H +
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności działających na grupę donorów CH-NH2 z NAD+ lub NADP+ jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to L-aminokwas: oksydoreduktaza NAD+ (deaminująca) .
- Nisman B, Mager J (luty 1952). „Zapotrzebowanie na nukleotydy i fosforany difosfopirydyny do utleniania aminokwasów przez bezkomórkowe ekstrakty bezwzględnych beztlenowców”. Natura . 169 (4293): 243–4. doi : 10.1038/169243a0 . PMID 14910739 .
