Dehydrogenaza arogeninowa
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| dehydrogenazy cykloheksadienylu | |||||||||
| nr WE | 1.3.1.43 | ||||||||
| nr CAS | 64295-75-6 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii dehydrogenaza arogennianowa ( EC 1.3.1.43 ) jest enzymem katalizującym reakcję chemiczną
- L-arogenian + NAD + L-tyrozyna + NADH + CO 2
Zatem dwoma substratami tego enzymu są L-arogenian i CO2 NAD + , podczas gdy jego 3 produktami są L-tyrozyna , NADH i .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , szczególnie tych działających na grupę CH-CH dawcy z NAD+ lub NADP+ jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to L-arogenian: oksydoreduktaza NAD+ (dekarboksylująca) . Inne powszechnie używane nazwy to dehydrogenaza arogenna (niejednoznaczna) , dehydrogenaza cykloheksadienylu , dehydrogenaza pretyrozyny (niejednoznaczna) i L-arogenian: oksydoreduktaza NAD+ . Enzym ten bierze udział w biosyntezie fenyloalaniny, tyrozyny i tryptofanu oraz biosyntezie nowobiocyny .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 r. rozwiązano tylko jedną strukturę dla tej klasy enzymów o kodzie dostępu PDB 2F1K .
- Stenmark SL, Pierson DL, Jensen RA, Glover GI (1974). „Niebiesko-zielone bakterie syntetyzują L-tyrozynę szlakiem pretyrozynowym”. Natura . 247 (439): 290–2. Bibcode : 1974Natur.247..290S . doi : 10.1038/247290a0 . PMID 4206476 . S2CID 4200115 .
- Byng G, Whitaker R, Flick C, Jensen RA (1981). „Enzymologia biosyntezy L-tyrozyny w kukurydzy (Zea mays)”. Fitochemia . 20 (6): 1289-1292. doi : 10.1016/0031-9422(81)80023-4 .
- Mayer E, Waldner-Sander S, Keller B, Keller E, Lingens F (1985). „Oczyszczanie dehydrogenazy arogenianowej z Phenylobacterium immobile”. FEBS Lett . 179 (2): 208–12. doi : 10.1016/0014-5793(85)80519-6 . PMID 3967752 . S2CID 35594546 .
- Lingens F, Keller E, Keller B (1987). „Dehydrogenaza arogennianowa z Phenylobacterium immobile”. Metody Enzymol . Metody w enzymologii. 142 : 513–518. doi : 10.1016/S0076-6879(87)42064-8 . ISBN 978-0-12-182042-8 .
- Zamir LO, Tiberio R, Devor KA, Sauriol F, Ahmad S, Jensen RA (1988). „Struktura D-prefenylomleczanu. Metabolit karboksycykloheksadienylu z Neurospora crassa”. J. Biol. chemia . 263 (33): 17284–90. PMID 2972718 .
