Dehydrogenaza nikotynowa
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| dehydrogenazy nikotynowej | |||||||||
| nr WE | 1.5.99.4 | ||||||||
| nr CAS | 37256-31-8 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii dehydrogenaza nikotynowa ( EC 1.5.99.4 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- (S) -nikotyna + akceptor + H. 2 O (S) -6-hydroksynikotyna + zredukowany akceptor
Trzema substratami tego enzymu są (S)-nikotyna, akceptor i H2O zredukowany są , podczas gdy jego dwoma produktami (S)-6-hydroksynikotyna i akceptor .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności działających na donorową grupę CH-NH z innymi akceptorami. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to nikotyna:akceptor 6-oksydoreduktazy (hydroksylujący) . Inne powszechnie używane nazwy to oksydaza nikotynowa , oksydaza D-nikotynowa , nikotyna: (akceptor) 6-oksydoreduktaza (hydroksylująca) i oksydaza L-nikotynowa . Ma 2 kofaktory : metal i FMN .
- BEHRMAN EJ, STANIER RY (1957). „Bakteryjne utlenianie kwasu nikotynowego”. J. Biol. chemia . 228 (2): 923–45. PMID 13475371 .
- Decker K, Bleeg H (1965). „Indukcja i oczyszczanie stereospecyficznych enzymów utleniających nikotynę z Arthrobacter oxidans”. Biochim. Biofiza. Akta . 105 (2): 313–24. doi : 10.1016/s0926-6593(65)80155-2 . PMID 5849820 .
- Hochstein LI, Dalton BP (1967). „Oczyszczanie i właściwości oksydazy nikotynowej”. Biochim. Biofiza. Akta . 139 (1): 56–68. doi : 10.1016/0005-2744(67)90113-1 . PMID 4962139 .
- HOCHSTEIN LI, RITTENBERG SC (1959). „Bakteryjne utlenianie nikotyny. II. Wyodrębnienie pierwszego produktu utleniania i jego identyfikacja jako (1) -6-hydroksynikotyny”. J. Biol. chemia . 234 (1): 156–60. PMID 13610912 .
