Glutation — transhydrogenaza CoA-glutationu
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| transhydrogenazy glutationowej | |||||||||
| nr WE | 1.8.4.3 | ||||||||
| nr CAS | 37256-48-7 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii transhydrogenaza glutationowo -CoA-glutationowa ( EC 1.8.4.3 ) jest enzymem katalizującym reakcję chemiczną
- CoA + dwusiarczek glutationu CoA-glutation + glutation
Zatem dwoma substratami tego enzymu są CoA i dwusiarczek glutationu , podczas gdy jego dwoma produktami są CoA-glutation i glutation .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności tych, które działają na donorową grupę siarkową z dwusiarczkiem jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to CoA:oksydoreduktaza glutationowo-disiarczkowa . Inne nazwy w powszechnym użyciu to glutation-koenzym A-transhydrogenaza disiarczku glutationu , glutation-koenzym A-transhydrogenaza disiarczku glutationu , koenzym glutationu A-transhydrogenaza glutationu , glutation: koenzym A-transhydrogenaza glutationu , koenzym A: oksydoreduktaza utlenionego glutationu i koenzym A: oksydoreduktaza disiarczku glutationu . Enzym ten bierze udział w metabolizmie cysteiny i glutationu .
- Chang SH, Wilken DR (1966). „Udział niesymetrycznego disiarczku koenzymu A i glutationu w enzymatycznej wymianie sulfhydrylowo-disiarczkowej. I Częściowe oczyszczanie i właściwości enzymu nerki bydlęcej”. J. Biol. chemia . 241 (18): 4251–60. PMID 5924646 .
