Podjednostka lamininy alfa-2

LAMA2
Dostępne konstrukcje
WPB	Wyszukiwanie ortologów:
Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory , LAMM, Laminina, alfa 2, podjednostka lamininy alfa 2,
identyfikatory zewnętrzne
	MDC1A
Lokalizacja genu ( człowiek )
Chr.
Koniec
Lokalizacja genu ( mysz )
Chr.
Koniec
Wzór ekspresji RNA
	; ; ; ;
Ontologia genów
Funkcja molekularna
Komponent komórkowy
Proces biologiczny
	Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi
	Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka	Wyświetl/edytuj mysz

Podjednostka alfa-2 lamininy jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen LAMA2 .

Funkcjonować

Laminina , białko macierzy pozakomórkowej , jest głównym składnikiem błony podstawnej . Uważa się, że pośredniczy w przyczepianiu, migracji i organizowaniu komórek w tkanki podczas rozwoju embrionalnego poprzez interakcję z innymi składnikami macierzy pozakomórkowej. Składa się z trzech podjednostek, alfa, beta i gamma, które są połączone ze sobą wiązaniami dwusiarczkowymi w cząsteczkę w kształcie krzyża. Gen ten koduje łańcuch alfa 2, który stanowi jedną z podjednostek lamininy 2 (merozyna) i lamininy 4 (s-merozyna). Jako przyczynę zidentyfikowano mutacje w tym genie wrodzona dystrofia mięśniowa z niedoborem merozyny . Dla tego genu znaleziono dwa warianty transkryptu kodujące różne białka.

Dalsza lektura

Tympl R (1997). „Makromolekularna organizacja błon podstawnych”. bież. Opinia. Biol komórkowy . 8 (5): 618–24. doi : 10.1016/S0955-0674(96)80102-5 . PMID 8939648 .
Belkin AM, Stepp MA (2000). „Integryny jako receptory dla laminin”. Mikrosc. Rez. Technika . 51 (3): 280–301. doi : 10.1002/1097-0029(20001101)51:3<280::AID-JEMT7>3.0.CO;2-O . PMID 11054877 . S2CID 45941383 .
Jones KJ, Morgan G, Johnston H i in. (2002). „Rozszerzający się fenotyp nieprawidłowości łańcucha lamininy α2 (merozyny): seria przypadków i przegląd” . J. Med. Genet . 38 (10): 649–57. doi : 10.1136/jmg.38.10.649 . PMC 1734735 . PMID 11584042 .
Hori H, Kanamori T, Mizuta T i in. (1995). „Ludzki łańcuch M lamininy: analiza epitopów jego przeciwciał monoklonalnych przez immunoprzeszukiwanie klonów cDNA i ekspresję tkankową” . J. Biochem . 116 (6): 1212-9. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a124666 . PMID 7535762 .
Helbling-Leclerc A, Zhang X, Topaloglu H i in. (1995). „Mutacje w genie łańcucha lamininy alfa 2 (LAMA2) powodują wrodzoną dystrofię mięśniową z niedoborem merozyny”. Nat. Genet . 11 (2): 216–8. doi : 10.1038/ng1095-216 . PMID 7550355 . S2CID 34969060 .
Yamada H, Shimizu T, Tanaka T i in. (1994). „Dystroglikan jest białkiem wiążącym lamininy i merozyny w nerwach obwodowych”. FEBS Lett . 352 (1): 49–53. doi : 10.1016/0014-5793(94)00917-1 . PMID 7925941 . S2CID 17529055 .
Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (1997). „Normalizacja i odejmowanie: dwa podejścia ułatwiające odkrywanie genów” . Genom Res . 6 (9): 791–806. doi : 10.1101/gr.6.9.791 . PMID 8889548 .
Zhang X, Vuolteenaho R, Tryggvason K (1996). „Struktura ludzkiego genu łańcucha alfa2 lamininy (LAMA2), na który wpływa wrodzona dystrofia mięśniowa” . J. Biol. chemia . 271 (44): 27664–9. doi : 10.1074/jbc.271.44.27664 . PMID 8910357 .
Squarzoni S, Villanova M, Sabatelli P i in. (1997). „Wewnątrzkomórkowe wykrywanie łańcucha lamininy alfa 2 w skórze za pomocą immunocytochemii mikroskopii elektronowej: porównanie osób z niedoborem łańcucha lamininy alfa 2 i osób z niedoborem”. nerwowo-mięśniowy. nieład . 7 (2): 91–8. doi : 10.1016/S0960-8966(96)00420-8 . PMID 9131649 . S2CID 140209385 .
Allamand V, Sunada Y, Salih MA i in. (1997). „Łagodna wrodzona dystrofia mięśniowa u dwóch pacjentów z wewnętrznie usuniętym łańcuchem alfa2 lamininy” . Szum. Mol. Genet . 6 (5): 747–52. doi : 10.1093/hmg/6.5.747 . PMID 9158149 .
Durkin ME, Loechel F, Mattei MG i in. (1997). „Tkankowo specyficzna ekspresja łańcucha alfa5 ludzkiej lamininy i mapowanie genu na ludzkim chromosomie 20q13.2-13.3 i dystalnym mysim chromosomie 2 w pobliżu locus mutacji postrzępionej (Ra)” . FEBS Lett . 411 (2–3): 296–300. doi : 10.1016/S0014-5793(97)00686-8 . PMID 9271224 . S2CID 45286880 .
Mrowiec T, Melchar C, Górski A (1998). „Zmiany, w których pośredniczy białko HIV w interakcjach komórek T z białkami macierzy pozakomórkowej i śródbłonkiem”. Łuk. immunol. Ter. Do potęgi. (Warsz.) . 45 (2–3): 255–9. PMID 9597096 .
Koch M, Olson PF, Albus A i in. (1999). „Charakterystyka i ekspresja łańcucha lamininy γ3: powieść, niezwiązana z błoną podstawną, łańcuch lamininy” . J. Cell Biol . 145 (3): 605–18. doi : 10.1083/jcb.145.3.605 . PMC 2185082 . PMID 10225960 .
Kuang W, Xu H, Vilquin JT, Engvall E (2000). „Aktywacja genu lama2 w regeneracji mięśni: nieudana regeneracja w niedoborze lamininy alfa2”. Laboratorium. Zainwestuj . 79 (12): 1601–13. PMID 10616210 .
Pegoraro E, Fanin M, Trevisan CP i in. (2000). „Nowa izoforma lamininy alfa2 w ciężkiej wrodzonej dystrofii mięśniowej z niedoborem lamininy alfa2”. Neurologia . 55 (8): 1128–34. doi : 10.1212/wnl.55.8.1128 . PMID 11071490 . S2CID 80274277 .
McArthur CP, Wang Y, Heruth D, Gustafson S (2001). „Amplifikacja macierzy pozakomórkowej i onkogenów w liniach komórkowych ludzkich gruczołów ślinowych transfekowanych tat z ekspresją lamininy, fibronektyny, kolagenów I, III, IV, c-myc i p53”. Łuk. Oral Biol . 46 (6): 545–55. doi : 10.1016/S0003-9969(01)00014-0 . PMID 11311202 .

Linki zewnętrzne

Wpis GeneReviews/NCBI/NIH/UW na temat wrodzonej dystrofii mięśniowej Przegląd
LOVD : LAMA2
Przegląd wszystkich informacji strukturalnych dostępnych w PDB dla UniProt : P24043 (podjednostka lamininy alfa-2) w PDBe-KB .