Podjednostka lamininy gamma-2

Identyfikatory
LAMC2
	, B2T, BM600, CSF, EBR2, EBR2A, LAMB2T, LAMNB2, Laminina, gamma 2, podjednostka lamininy gamma 2, JEB3A, JEB3B
Identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Podjednostka lamininy gamma-2 jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen LAMC2 .

Lamininy, rodzina glikoprotein macierzy zewnątrzkomórkowej , są głównym niekolagenowym składnikiem błon podstawnych . Są one zaangażowane w wiele różnych procesów biologicznych , w tym adhezję , różnicowanie , migrację , sygnalizację , wzrost neurytów i przerzuty komórek . Lamininy składają się z 3 nieidentycznych łańcuchów: lamininy alfa, beta i gamma (dawniej odpowiednio A, B1 i B2) i tworzą w kształcie krzyża składająca się z 3 krótkich ramion, z których każde jest utworzone przez inny łańcuch, oraz długiego ramienia złożonego ze wszystkich 3 łańcuchów. Każdy łańcuch lamininy jest wielodomenowym białkiem kodowanym przez odrębny gen.

Opisano kilka izoform każdego łańcucha. Różne izomery łańcuchów alfa, beta i gamma łączą się, tworząc różne heterotrimeryczne izoformy lamininy, które są oznaczone cyframi arabskimi w kolejności ich odkrycia, tj. heterotrimer alfa1beta1gamma1 to laminina 1. Funkcje biologiczne różnych łańcuchów i cząsteczek trimerów są w dużej mierze nieznane , ale wykazano, że niektóre łańcuchy różnią się pod względem ich rozmieszczenia w tkankach, prawdopodobnie odzwierciedlając różne funkcje in vivo . Ten gen koduje lamininę łańcucha gamma, izoformę gamma 2. Łańcuch gamma 2, wcześniej uważany za skróconą wersję łańcucha beta (B2t), jest wysoce homologiczny do łańcucha gamma 1; brakuje mu jednak domeny VI, a domeny V, IV i III są krótsze. Ulega ekspresji w kilku płodu , ale różni się od gamma 1 i jest specyficznie zlokalizowany w komórkach nabłonka skóry , płuc i nerek . Łańcuch gamma 2 wraz z łańcuchami alfa 3 i beta 3 tworzą lamininę 5 (wcześniej znaną jako kalinina), która jest integralną częścią włókien kotwiących łączących komórki nabłonka z leżącą poniżej błoną podstawną. Specyficzna dla nabłonka ekspresja łańcucha gamma 2 implikuje jego rolę jako cząsteczki przyłączającej nabłonek, a mutacje w tym genie zostały powiązane z pęcherzowym oddzielaniem się naskórka , chorobą skóry.

Dalsza lektura

•   Baudoin C, Miquel C, Gagnoux-Palacios L, et al. (1995). „Nowa homozygotyczna mutacja nonsensowna w genie LAMC2 u pacjentów z pęcherzowym oddzielaniem się naskórka Herlitza”. Szum. Mol. Genet . 3 (10): 1909–10. doi : 10.1093/hmg/3.10.1909 . PMID 7849725 .
•   Burgeson RE, Chiquet M, Deutzmann R i in. (1994). „Nowa nomenklatura dla laminin”. Matrix Biol . 14 (3): 209–11. doi : 10.1016/0945-053X(94)90184-8 . PMID 7921537 .
•   Gedde-Dahl T, Dupuy BM, Jonassen R i in. (1995). „Junctional epidermolysis bullosa inversa (locus EBR2A) przypisane do 1q31 przez połączenie i asocjację z LAMC1”. Szum. Mol. Genet . 3 (8): 1387–91. doi : 10.1093/hmg/3.8.1387 . PMID 7987320 .
•    Pulkkinen L, Christiano AM, Airenne T i in. (1994). „Mutacje w genie łańcucha gamma 2 (LAMC2) kalininy / lamininy 5 w postaciach łączących pęcherzowego oddzielania się naskórka”. Nat. Genet . 6 (3): 293–7. doi : 10.1038/ng0394-293 . PMID 8012393 . S2CID 9915709 .
•    Aberdam D, Galliano MF, Vailly J i in. (1994). „Pęcherzowe oddzielanie się naskórka Herlitza jest powiązane z mutacjami w genie (LAMC2) dla podjednostki gamma 2 niceiny / kalininy (LAMININ-5)” . Nat. Genet . 6 (3): 299–304. doi : 10.1038/ng0394-299 . PMID 8012394 . S2CID 2931644 .
•    Miyazaki K, Kikkawa Y, Nakamura A i in. (1994). „Duży czynnik rozpraszania adhezyjnego komórek wydzielany przez ludzkie komórki raka żołądka” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 90 (24): 11767–71. doi : 10.1073/pnas.90.24.11767 . PMC48065 . _ PMID 8265624 .
•   Vailly J, Verrando P, Champliaud MF i in. (1994). „Łańcuch niceiny / kalininy o masie 100 kDa jest wariantem łańcucha lamininy B2” . Eur. J. Biochem . 219 (1–2): 209–18. doi : 10.1111/j.1432-1033.1994.tb19932.x . PMID 8306988 .
•   Airenne T, Haakana H, Sainio K i in. (1996). „Struktura ludzkiego genu łańcucha lamininy gamma 2 (LAMC2): alternatywny splicing z różnym rozmieszczeniem dwóch transkryptów w tkankach”. Genomika . 32 (1): 54–64. doi : 10.1006/geno.1996.0076 . PMID 8786121 .
•   Mizushima H, Miyagi Y, Kikkawa Y i in. (1997). „Różnicowa ekspresja podjednostek lamininy-5 / ladsyny w tkankach ludzkich i liniach komórek nowotworowych oraz ich indukcja przez promotor nowotworu i czynniki wzrostu”. J. Biochem . 120 (6): 1196–202. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021541 . PMID 9010770 .
•    Mizushima H, Koshikawa N, Moriyama K i in. (1998). „Szeroka dystrybucja łańcucha lamininy-5 gamma 2 w błonach podstawnych różnych tkanek ludzkich”. Horm. Rez . 50 Suppl 2 (2): 7–14. doi : 10.1159/000053118 . PMID 9721586 . S2CID 72456840 .
•   Chen M, Marinkovich MP, Jones JC i in. (1999). „Domena NC1 kolagenu typu VII wiąże się z łańcuchem beta3 lamininy 5 poprzez unikalną subdomenę w obrębie powtórzeń podobnych do fibronektyny” . J. Inwestuj. Dermatol . 112 (2): 177–83. doi : 10.1046/j.1523-1747.1999.00491.x . PMID 9989793 .
•   Miller KA, Chung J, Lo D i in. (2000). „Hamowanie produkcji lamininy-5 w komórkach nabłonka piersi przez nadekspresję p300” . J. Biol. chemia . 275 (11): 8176–82. doi : 10.1074/jbc.275.11.8176 . PMID 10713141 .
•    Olsen J, Lefebvre O, Fritsch C i in. (2001). „Zaangażowanie kompleksów białka aktywatora 1 w aktywację specyficzną dla nabłonka promotora genu lamininy gamma2 przez czynnik wzrostu hepatocytów (czynnik rozproszenia)” . Biochem. J. _ 347 (część 2): 407–17. doi : 10.1042/0264-6021:3470407 . PMC 1220973 . PMID 10749670 .
•   Hirosaki T, Mizushima H, Tsubota Y i in. (2000). „Wymagania strukturalne karboksy-końcowych domen globularnych łańcucha lamininy alfa 3 do promowania szybkiej adhezji i migracji komórek przez lamininę-5” . J. Biol. chemia . 275 (29): 22495–502. doi : 10.1074/jbc.M001326200 . PMID 10801807 .
•   Amano S, Scott IC, Takahara K i in. (2000). „Białko morfogenetyczne kości 1 jest zewnątrzkomórkowym enzymem przetwarzającym łańcuch lamininy 5 gamma 2” . J. Biol. chemia . 275 (30): 22728–35. doi : 10.1074/jbc.M002345200 . PMID 10806203 .
•   Takizawa Y, Pulkkinen L, Chao SC i in. (2000). „Raport o mutacjach: całkowita ojcowska jednorodzicielska izodisomia chromosomu 1: nowy mechanizm pęcherzowego oddzielania się naskórka Herlitza” . J. Inwestuj. Dermatol . 115 (2): 307–11. doi : 10.1046/j.1523-1747.2000.00052.x . PMID 10951251 .
•   Manda R, Kohno T, Niki T i in. (2000). „Różnicowa ekspresja genów LAMB3 i LAMC2 między rakiem płuc drobnokomórkowym i niedrobnokomórkowym”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 275 (2): 440–5. doi : 10.1006/bbrc.2000.3331 . PMID 10964684 .
•   Spirito F, Chavanas S, Prost-Squarcioni C, et al. (2001). „Zmniejszona ekspresja ligandu adhezji nabłonka lamininy 5 w skórze powoduje śródskórne oddzielenie tkanki” . J. Biol. chemia . 276 (22): 18828–35. doi : 10.1074/jbc.M100381200 . PMID 11279058 .
•   McArthur CP, Wang Y, Heruth D, Gustafson S (2001). „Amplifikacja macierzy pozakomórkowej i onkogenów w liniach komórkowych ludzkich gruczołów ślinowych transfekowanych tat z ekspresją lamininy, fibronektyny, kolagenów I, III, IV, c-myc i p53”. Łuk. Oral Biol . 46 (6): 545–55. doi : 10.1016/S0003-9969(01)00014-0 . PMID 11311202 .