Oksydaza cykloheksyloaminowa
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| oksydazy cykloheksyloaminowej | |||||||||
| nr WE | 1.4.3.12 | ||||||||
| nr CAS | 63116-97-2 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii oksydaza cykloheksyloaminowa ( EC 1.4.3.12 ) jest enzymem katalizującym reakcję chemiczną
- cykloheksyloamina + O 2 + H 2 O cykloheksanon + NH 3 + H 2 O 2
Trzema substratami tego enzymu są cykloheksyloamina , O2 jego i H2O . , , NH3 podczas H2O2 gdy trzema _ produktami są cykloheksanon i
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności tych działających na grupę donorów CH-NH2 z tlenem jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to cykloheksyloamina: oksydoreduktaza tlenowa (deaminująca) . Enzym ten bierze udział w degradacji kaprolaktamu . Zatrudnia jednego kofaktora , FAD .
- Tokieda T, Niimura T, Takamura F, Yamaha T (kwiecień 1977). „Oczyszczanie i niektóre właściwości oksydazy cykloheksyloaminowej z Pseudomonas sp”. J. Biochem . Tokio. 81 (4): 851–8. PMID 18451 .
