Reduktaza CoA-glutationu
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| reduktazy CoA-glutationu | |||||||||
| nr WE | 1.8.1.10 | ||||||||
| nr CAS | 37256-33-0 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii reduktaza CoA-glutationu ( EC 1.8.1.10 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- CoA + glutation + NADP + CoA-glutation + NADPH + H +
Trzema substratami tego enzymu są CoA , glutation i NADP + , podczas gdy jego trzema produktami są CoA-glutation, NADPH i H + .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności działających na donorowe grupy siarkowe z NAD+ lub NADP+ jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to glutation: oksydoreduktaza NADP+ (acylująca CoA) . Inne powszechnie używane nazwy to koenzym A reduktaza disiarczkowa glutationu , zależna od NADPH koenzym A-SS-reduktaza glutationowa , koenzym A reduktaza disiarczkowo-glutationowa i NADPH: CoA-oksydoreduktaza glutationowa . Enzym ten bierze udział w metabolizmie cysteiny . Zatrudnia jednego kofaktora , FAD .
- Ondarza RN, Abney R, Lopez-Colome AM (1969). „Charakterystyka zależnej od NADPH koenzymu A-SS-reduktazy glutationu z drożdży”. Biochim. Biofiza. Akta . 191 (2): 239–48. doi : 10.1016/0005-2744(69)90243-5 . PMID 4390951 .
- Ondarza RN, Escamilla E, Gutierrez J, De la Chica G (1974). „Reduktazy CoAS-Sglutationu i GSSG z wątroby szczura. Dwie aktywności oksydoreduktazy disiarczkowej w jednej jednostce białkowej”. Biochim. Biofiza. Akta . 341 (1): 162–71. doi : 10.1016/0005-2744(74)90076-x . PMID 4151341 .
- Carlberg I, Mannervik B (1977). „Oczyszczanie metodą chromatografii powinowactwa drożdżowej reduktazy glutationowej, enzymu odpowiedzialnego za zależną od NADPH redukcję mieszanego dwusiarczku koenzymu A i glutationu”. Biochim. Biofiza. Akta . 484 (2): 268–74. doi : 10.1016/0005-2744(77)90083-3 . PMID 334266 .
