Reduktaza L-metioniny (S)-S-tlenku
Identyfikatory | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
reduktazy L-metioniny (S)-S-tlenku | |||||||||
nr WE | 1.8.4.13 | ||||||||
Bazy danych | |||||||||
IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
PRYM | profil | ||||||||
Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
|
W enzymologii reduktaza L-metioniny (S)-S-tlenku ( EC 1.8.4.13 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- L-metionina + disiarczek tioredoksyny + H. 2 O L-metionina (S) -S-tlenek + tioredoksyna
Trzy substraty tego enzymu to L-metionina , disiarczek tioredoksyny i H2O są . , podczas gdy jego dwoma produktami (S)-S-tlenek L-metioniny i tioredoksyna
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności działających na donorową grupę siarkową z dwusiarczkiem jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to L-metionina: tioredoksyna-disulfid S-oksydoreduktaza . Inne powszechnie używane nazwy to fSMsr , reduktaza sulfotlenku metylu I i II , reduktaza sulfotlenku acetylometioniny , reduktaza sulfotlenku metioniny , L-metionina: utleniona S-oksydoredoksyna reduktaza , reduktaza S-tlenku metioniny i reduktaza wolnej metioniny (S)-S-tlenku . Enzym ten bierze udział w metabolizmie metioniny .
- Czarny S, Harte EM, Hudson B, Wartofsky L (1960). „Specyficzna redukcja enzymatyczna sulfotlenku L-(-) metioniny i związana z nią niespecyficzna redukcja disiarczków”. J. Biol. chemia . 235 : 2910–2916.
- Ejiri SI, Weissbach H, Brot N (1979). „Redukcja sulfotlenku metioniny do metioniny przez Escherichia coli” . J. Bacteriol . 139 (1): 161–4. PMC 216841 . PMID 37234 .
- Ejiri SI, Weissbach H, Brot N (1980). „Oczyszczanie reduktazy sulfotlenku metioniny z Escherichia coli”. Analny. Biochem . 102 (2): 393–8. doi : 10.1016/0003-2697(80)90173-6 . PMID 6999943 .
- Weissbach H, Resnick L, Brot N (2005). „Reduktazy sulfotlenku metioniny: historia i rola komórek w ochronie przed uszkodzeniami oksydacyjnymi”. Biochim. Biofiza. Akta . 1703 (2): 203–12. doi : 10.1016/j.bbapap.2004.10.004 . PMID 15680228 .