Trypsyna-1 , znana również jako trypsynogen kationowy , jest białkiem kodowanym u ludzi przez gen PRSS1 . Trypsyna-1 jest główną izoformą trypsynogenu wydzielaną przez trzustkę, pozostałe to trypsyna-2 ( trypsynogen anionowy) i trypsyna-3 (mezo-trypsynogen).
Ten gen koduje trypsynogen, który jest członkiem rodziny trypsyny proteaz serynowych . Enzym ten jest wydzielany przez trzustkę i rozkładany do postaci aktywnej w jelicie cienkim. Działa na wiązania peptydowe obejmujące grupę karboksylową lizyny lub argininy . Mutacje w tym genie są związane z dziedzicznym zapaleniem trzustki . Ten gen i kilka innych genów trypsynogenu jest zlokalizowanych w locus beta receptora komórek T na chromosomie 7.
Znaczenie kliniczne
Jego nieprawidłowe działanie działa w sposób autosomalny dominujący powodując zapalenie trzustki. Znaleziono wiele mutacji, które mogą prowadzić do zapalenia trzustki. Przykładem jest mutacja w Arg 117. Arg 117 jest miejscem wrażliwym na trypsynę, które może zostać przecięte przez inną trypsynę i zostaje inaktywowane. To miejsce może być niezawodnym mechanizmem, dzięki któremu trypsyna, aktywowana w trzustce, może ulec dezaktywacji. Mutacja w tym miejscu rozszczepienia spowodowałaby utratę kontroli i umożliwienie samotrawienia, powodując zapalenie trzustki.
Chen JM, Ferec C (2000). „Podobne do konwersji genów mutacje zmiany sensu w ludzkim kationowym genie trypsynogenu i wgląd w ewolucję molekularną rodziny ludzkiego trypsynogenu”. Mol. Genet. Metab . 71 (3): 463–9. doi : 10.1006/mgme.2000.3086 . PMID 11073713 .
Chen JM, Montier T, Ferec C (2001). „Patologia molekularna oraz ewolucyjne i fizjologiczne implikacje kationowych mutacji trypsynogenu związanych z zapaleniem trzustki”. Szum. Genet . 109 (3): 245–52. doi : 10.1007/s004390100580 . PMID 11702203 . S2CID 24099557 .
Howes N, Greenhalf W, Stocken DD, Neoptolemos JP (2005). „Kationowe mutacje trypsynogenu i zapalenie trzustki”. Clin. Laboratorium. Med . 25 (1): 39–59. doi : 10.1016/j.cll.2004.12.004 . PMID 15749231 .
Kimland M, Russick C, Marks WH, Borgström A (1990). „Immunoreaktywna anionowa i kationowa trypsyna w ludzkiej surowicy”. Clin. Chim. Akta . 184 (1): 31–46. doi : 10.1016/0009-8981(89)90254-4 . PMID 2598466 .
Emi M, Nakamura Y, Ogawa M i in. (1986). „Klonowanie, charakteryzacja i sekwencje nukleotydowe dwóch cDNA kodujących ludzkie trypsynogeny trzustkowe”. gen . 41 (2–3): 305–10. doi : 10.1016/0378-1119(86)90111-3 . PMID 3011602 .
Honey NK, Sakaguchi AY, Quinto C i in. (1984). „Przypisania chromosomów ludzkich genów dla proteaz serynowych, trypsyny, chymotrypsyny B i elastazy”. Somat. Komórka Mol. Genet . 10 (4): 369–76. doi : 10.1007/BF01535632 . PMID 6589790 . S2CID 40599814 .
