aryloesteraza
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| aryloesterazy | |||||||||
| nr WE | 3.1.1.2 | ||||||||
| nr CAS | 9032-73-9 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Reakcję katalizuje enzym aryloesteraza (EC 3.1.1.2).
- octan fenylu + H 2 O fenol + octan
Enzym ten należy do rodziny hydrolaz , w szczególności działających na wiązania estrowe karboksyli . Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to hydrolaza arylowo-estrowa . Inne powszechnie używane nazwy to A-esteraza , paraoksonaza i aromatyczna esteraza . Enzym ten bierze udział w degradacji bisfenolu a .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano dwie struktury dla tej klasy enzymów, z kodami dostępu PDB 1V04 i 1VA4 .
- ALDRIDGE WN (1953). „Esterazy w surowicy. I. Dwa rodzaje esterazy (A i B) hydrolizujące octan p -nitrofenylu, propionian i maślan oraz sposób ich oznaczania” . Biochem. J. _ 53 (1): 110–7. doi : 10.1042/bj0530110 . PMC 1198110 . PMID 13032041 .
- AUGUSTINSSON KB, OLSSON B (1959). „Esterazy w mleku i osoczu krwi świń. I. Specyficzność substratów i badania elektroforetyczne” . Biochem. J. _ 71 (3): 477–84. doi : 10.1042/bj0710477 . PMC 1196820 . PMID 13638253 .
- Bosmann HB (1972). „Enzymy markerowe błonowe. Charakterystyka aryloesterazy kory mózgowej świnki morskiej z wykorzystaniem p -nitrofenylu jako substratu”. Biochim. Biofiza. Akta . 276 (1): 180–91. doi : 10.1016/0005-2744(72)90019-8 . PMID 5047702 .
- Kim DH, Yang YS, Jakoby WB (1990). „Esterazy nieserynowe z cytozolu wątroby szczura”. Eksp. białka Purif . 1 (1): 19–27. doi : 10.1016/1046-5928(90)90040-6 . PMID 2152179 .
- Mackness MI, Thompson HM, Hardy AR, Walker CH (1987). „Rozróżnienie między 'A'-esterazami i aryloesterazami. Implikacje dla klasyfikacji esterazy” . Biochem. J. _ 245 (1): 293-6. doi : 10.1042/bj2450293 . PMC 1148115 . PMID 2822017 .
- Khersonsky O, Tawfik DS (kwiecień 2005). „Badania reaktywności struktury paraoksonazy PON1 w surowicy sugerują, że jej natywną aktywnością jest laktonaza”. Biochemia . 44 (16): 6371–82. doi : 10.1021/bi047440d . PMID 15835926 .
- Draganov DI, Teiber JF, Speelman A, Osawa Y, Sunahara R, La Du BN (czerwiec 2005). „Ludzkie paraoksonazy (PON1, PON2 i PON3) to laktonazy o nakładających się i odrębnych specyficznościach substratowych” . J. Lipid Res . 46 (6): 1239–47. doi : 10.1194/jlr.M400511-JLR200 . PMID 15772423 .
- Draganov DI, Teiber JF, Speelman A, Osawa Y, Sunahara R, La Du BN (czerwiec 2005). „Ludzkie paraoksonazy (PON1, PON2 i PON3) to laktonazy o nakładających się i odrębnych specyficznościach substratowych” . Dziennik badań lipidów . 46 (6): 1239-1247. doi : 10.1194/jlr.m400511-jlr200 . PMID 15772423 .
Kategorie: