oksydoreduktaza disiarczkowa D
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| oksydoreduktazy D z wiązaniami dwusiarczkowymi | |||||||||
| Symbol | DsbD | ||||||||
| Pfam | PF02683 | ||||||||
| TCDB | 5.A.1 | ||||||||
| Nadrodzina OPM | 248 | ||||||||
| Białko OPM | 2n4x | ||||||||
| |||||||||
oksydoreduktazy wiązań disiarczkowych D (DsbD) jest członkiem nadrodziny Lysine Exporter (LysE) . Reprezentatywną listę białek należących do rodziny DsbD można znaleźć w bazie klasyfikacji transporterów .
Homologia
Homologowie obejmują:
(1) kilka białek wymiany tiolowo-dwusiarczkowej (tj. TC# 5.A.1.1.1 )
(2) białka biogenezy cytochromu typu c, CcdA ( TC# 5.A.1.2.1 ) Paracoccus pantotrophus i Bacillus subtilis .
(3) białka wykorzystujące metyloaminę , MauF ( TC# 5.A.1.3.1 ) z Paracoccus denitrificans i P. versutus.
(4) białka oporności na rtęć ( TC# 5.A.1.4.1 ; prawdopodobnie transportery Hg 2+ ) Mycobacterium tuberculosis i Streptomyces lividans.
(5) supresory wrażliwości na miedź ( TC# 5.A.1.5.1 ; białka tolerancji na miedź) Salmonella typhimurium i Vibrio cholerae .
(6) składniki szlaków redukcji nadtlenków ( TC# 5.A.1.5.2 ), oraz
(7) składniki reduktaz kwasu sulfenowego .
Oksydoreduktaza wiązań dwusiarczkowych D (DsbD)
Najlepiej scharakteryzowanym przedstawicielem rodziny DsbD jest DsbD z E. coli ( TC# 5.A.1.1.1 ). Białko DsbD jest osadzone w błonie z przypuszczalnym N-końcowym segmentem transbłonowym (TMS) plus 8 dodatkowych TMS. Najmniejsze homologi (190 aminokwasów z 6 domniemanymi TMS) znajdują się w archeonach , podczas gdy największe występują zarówno u bakterii Gram-ujemnych (758 aminokwasów z 9 domniemanymi TMS), jak i bakterii Gram-dodatnich (695 aminokwasów z 6 domniemanymi TMS).
Ogólna reakcja wektorowego przeniesienia elektronu katalizowana przez DsbD to:
2 e
− cytoplazma → 2 e
− peryplazma
Struktura
DsbB zawiera 4 niezbędne reszty cysteiny, tworzące odwracalnie dwa wiązania dwusiarczkowe . Chociaż DsbA nie wykazuje żadnej aktywności korekty w celu naprawy źle sparowanych dwusiarczków, stwierdzono, że DsbC, DsbE i DsbG wykazują aktywność korekty. Dlatego dwa szlaki transbłonowe obejmujące DsbD i DsbB wspólnie katalizują zewnątrzkomórkową redukcję dwusiarczków (DsbD) i utlenianie (DsbB) w powierzchownie odwracalnym procesie, który umożliwia wymianę ditiol/dwusiarczek.
Ścieżka redukcji systemu
W systemie E. coli DsbD elektrony są przenoszone z NADPH w cytoplazmie do peryplazmatycznych białek zawierających ditiol/disiarczki poprzez łańcuch przenoszenia elektronów , który sekwencyjnie obejmuje NADPH, reduktazę tioredoksyny (TrxB; obecną w cytoplazmie), tioredoksynę (TrxA; także w cytoplazmie), DsbD (integralny składnik błony systemu) oraz peryplazmatyczne akceptory elektronów (DsbC, DsbE (CcmG) i DsbG).
Wszystkie te trzy ostatnie białka (DsbC, DsbE (CcmG) i DsbG) mogą przekazywać elektrony utlenionym białkom zawierającym dwusiarczki w peryplazmie bakterii Gram-ujemnych lub przypuszczalnie w zewnętrznym środowisku bakterii Gram-dodatnich lub archeon.
Ścieżka to zatem:
NADPH → TrxB → TrxA → DsbD → (DsbC, DsbE lub DsbG) → białka.
DsbD zawiera trzy pary cystein, które ulegają odwracalnym przegrupowaniom dwusiarczkowym. TrxA przekazuje elektrony do transbłonowych cystein C163 (C3) i C285 (C5) w przypuszczalnych TMS 1 i 4 w modelu DsbD zaproponowanym przez Katzen i Beckwith (2000). Ten ditiol następnie przekazuje elektrony peryplazmatycznemu C-końcowemu motywowi tioredoksyny (CXXC) DsbD, redukując w ten sposób C461 i C464 (odpowiednio C6 i C7). Ta para ditiolu atakuje periplazmatyczny N-końcowy mostek dwusiarczkowy w C103 i C109 (odpowiednio C1 i C2), który przenosi elektrony do DsbC i innych akceptorów elektronów białka, jak wspomniano powyżej.
Ścieżka odwrotna
DsbD katalizuje zasadniczo nieodwracalną reakcję ze względu na fakt, że elektrony płyną zgodnie z gradientem elektrochemicznym z wnętrza komórki (ujemny wewnątrz) na zewnątrz komórki (dodatni na zewnątrz). Aby odwrócić reakcję, elektrony są przenoszone z białek ditiolu w peryplazmie do akceptora elektronów w cytoplazmie w następujący sposób:
peryplazma zredukowanego białka → peryplazma DsbA → błona DsbB → błona chinonów → błona reduktazy → końcowa cytoplazma akceptora elektronów (np. O 2 , NO
− 3 lub fumaran).
Zobacz też
Dalsza lektura
- Bardischewsky F, Friedrich CG (styczeń 2001). „Identyfikacja ccdA w Paracoccus pantotrophus GB17: przerwanie ccdA powoduje całkowity niedobór cytochromów typu c” . Journal of Bacteriology . 183 (1): 257–63. doi : 10.1128/JB.183.1.257-263.2001 . PMC 94873 . PMID 11114924 .
- Cho SH, Beckwith J (lipiec 2006). „Mutacje reduktazy dwusiarczkowej związanej z błoną DsbD, które blokują etapy przenoszenia elektronów z cytoplazmy do peryplazmy w Escherichia coli” . Journal of Bacteriology . 188 (14): 5066–76. doi : 10.1128/JB.00368-06 . PMC 1539965 . PMID 16816179 .
- Collet JF, Bardwell JC (kwiecień 2002). „Oksydacyjne fałdowanie białek u bakterii” (PDF) . Mikrobiologia Molekularna . 44 (1): 1–8. doi : 10.1046/j.1365-2958.2002.02851.x . hdl : 2027.42/75150 . PMID 11967064 . S2CID 15339428 .
