reduktaza FMN
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| reduktazy mononukleotydu ryboflawiny | |||||||||
| nr WE | 1.5.1.29 | ||||||||
| nr CAS | 64295-83-6 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii reduktaza FMN ( EC 1.5.1.29 ) jest enzymem katalizującym reakcję chemiczną
- FMNH 2 + NAD (P) + FMN + NAD (P) H + H +
Trzy substraty tego enzymu to FMNH2, NAD + i NADP + , podczas gdy jego 4 produkty to FMN , NADH , NADPH i H + .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności tych działających na grupę donorów CH-NH z NAD+ lub NADP+ jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to oksydoreduktaza FMNH2:NAD(P)+ . Inne powszechnie używane nazwy to reduktaza NAD(P)H-FMN , reduktaza FMN zależna od NAD(P)H , oksydoreduktaza NAD(P)H:FMN , oksydoreduktaza NAD(P)H:flawina , dehydrogenaza NAD(P)H2 ( FMN) , oksydoreduktaza NAD(P)H2:FMN , SsuE , reduktaza mononukleotydu ryboflawiny , reduktaza mononukleotydu flawinu , mononukleotyd ryboflawiny (zredukowany dinukleotyd nikotynamidoadeninowy , (fosforan)) , reduktaza mononukleotydu flawiny i reduktaza mononukleotydu ryboflawiny .
- Duane W, Hastings JW (1975). „Reduktaza mononukleotydów flawinowych świetlistych bakterii”. Mol. Komórka. Biochem . 6 (1): 53–64. doi : 10.1007/BF01731866 . PMID 47604 .
- Fisher J, Spencer R, Walsh C (1976). „Reakcje redoks katalizowane przez enzymy z analogami flawiny, 5-deazariboflawiny, 5'-fosforanu 5-deazariboflawiny i 5'-difosforanu 5-deazariboflawiny, 5' prowadzi do estru 5'-adenozyny". Biochemia . 15 (5): 1054–64. doi : 10.1021/bi00650a016 . PMID 3207 .
- Tu SC, Becvar JE, Hastings JW (1979). „Badania kinetyczne mechanizmu bakteryjnego NAD (P) H: oksydoreduktazy flawinowej”. Łuk. Biochem. Biofiza . 193 (1): 110-6. doi : 10.1016/0003-9861(79)90013-4 . PMID 222213 .
- Liu M, Lei B, Ding Q, Lee JC, Tu SC (1997). „Vibrio harveyi NADPH: oksydoreduktaza FMN: przygotowanie i charakterystyka równowagi apoenzymu i monomer-dimer”. Łuk. Biochem. Biofiza . 337 (1): 89–95. doi : 10.1006/abbi.1996.9746 . PMID 8990272 .
- Lei B, Tu SC (1998). „Mechanizm zredukowanego transferu flawiny z oksydoreduktazy Vibrio harveyi NADPH-FMN do lucyferazy”. Biochemia . 37 (41): 14623–9. doi : 10.1021/bi981841+ . PMID 9772191 .
- Tang CK, Jeffers CE, Nichols JC, Tu SC (2001). „Specyficzność flawin i interakcja podjednostek Vibrio fischeri general NAD (P) H-flawinooksydoreduktaza FRG / FRase I”. Łuk. Biochem. Biofiza . 392 (1): 110–6. doi : 10.1006/abbi.2001.2396 . PMID 11469801 .
- Ingelman M, Ramaswamy S, Niviere V, Fontecave M, Eklund H (1999). „Struktura krystaliczna NAD (P) H: oksydoreduktazy flawinowej z Escherichia coli”. Biochemia . 38 (22): 7040–9. doi : 10.1021/bi982849m . PMID 10353815 .
- Eichhorn E, van der Ploeg JR, Leisinger T (1999). „Charakterystyka dwuskładnikowej monooksygenazy alkanosulfonianowej z Escherichia coli” . J. Biol. chemia . 274 (38): 26639-46. doi : 10.1074/jbc.274.38.26639 . PMID 10480865 .
