Beta-laktoglobulina

Beta-laktoglobulina
Struktura wstążkowa podjednostki β-laktoglobuliny (​). Renderowane w Kinemage .
Identyfikatory
Organizm	Bos Byk
Symbol	BLG
UniProt	P02754
Szukaj Struktury Model szwajcarski Domeny InterPro

β-laktoglobulina (BLG) jest głównym białkiem serwatkowym mleka krowiego i owczego (~3 g/l) i występuje również u wielu innych gatunków ssaków ; godnym uwagi wyjątkiem są ludzie. Jego budowa, właściwości i rola biologiczna były wielokrotnie analizowane. BLG jest uważany za alergen mleka.

Funkcjonować

Głównym białkiem serwatki jest β-laktoglobulina, a następnie α-laktoalbumina (β-laktoglobulina ≈⁠ ⁠65%, α-laktoalbumina ≈⁠⁠ ⁠25%, albumina surowicy ≈⁠⁠ ⁠8%, inne ≈⁠ ⁠2% ). β-laktoglobulina jest lipokaliny i może wiązać wiele cząsteczek hydrofobowych , co sugeruje rolę w ich transporcie. Wykazano również, że β-laktoglobulina jest zdolna do wiązania żelaza przez siderofory , a zatem może odgrywać rolę w zwalczaniu patogenów. Po spożyciu BLG jest w stanie przenieść skompleksowane żelazo do ludzkich komórek odpornościowych, zapewniając w ten sposób mikroelementy tym komórkom i uczestnicząc w tolerancji immunologicznej. Homolog β-laktoglobuliny nie występuje w mleku kobiecym.

Struktura

Zidentyfikowano kilka wariantów, z których główne u krowy oznaczono jako A i B. Ze względu na obfitość i łatwość oczyszczania została poddana szerokiemu zakresowi badań biofizycznych. Jego strukturę określono kilkakrotnie za pomocą krystalografii rentgenowskiej i NMR . β-laktoglobulina jest przedmiotem bezpośredniego zainteresowania przemysłu spożywczego , ponieważ jej właściwości mogą być w różny sposób korzystne lub niekorzystne w produktach mleczarskich i przetwórstwie.

Bydlęca β-laktoglobulina jest stosunkowo małym białkiem o 162 resztach i masie cząsteczkowej 18,4 kDa . W warunkach fizjologicznych jest głównie dimerem, ale dysocjuje do monomeru poniżej około pH 3, zachowując swój stan natywny , co określono za pomocą NMR. I odwrotnie, β-laktoglobulina występuje również w tetramerycznych, oktamerycznych i innych multimerycznych formach agregacji w różnych warunkach naturalnych.

Roztwory β-laktoglobuliny tworzą żele w różnych warunkach, gdy natywna struktura jest wystarczająco zdestabilizowana, aby umożliwić agregację. Podczas długotrwałego ogrzewania przy niskim pH i niskiej sile jonowej tworzy się przezroczysty żel o drobnych nićch, w którym cząsteczki białka łączą się w długie, sztywne włókna.

β-laktoglobulina jest głównym składnikiem skórki mleka , koagulując i denaturując podczas gotowania mleka. Po denaturacji β-laktoglobulina tworzy cienką galaretowatą warstwę na powierzchni mleka.

Składane produkty pośrednie dla tego białka można badać za pomocą spektroskopii świetlnej i środka denaturującego. Takie eksperymenty pokazują niezwykły, ale ważny związek pośredni złożony wyłącznie z helis alfa, pomimo faktu, że natywną strukturą jest arkusz beta. Ewolucja prawdopodobnie wybrała helikalny produkt pośredni, aby uniknąć agregacji podczas procesu fałdowania.

Znaczenie kliniczne

Ponieważ mleko jest znanym alergenem, producenci w Unii Europejskiej muszą udowodnić obecność lub brak β-laktoglobuliny, aby upewnić się, że ich etykieta spełnia wymagania dyrektywy WE . Laboratoria testujące żywność mogą wykorzystywać testów immunoenzymatycznych do identyfikacji i oznaczania ilościowego β-laktoglobuliny w produktach spożywczych. Chociaż β-laktoglobulina jest uważana za główny alergen, wykazano, że ochronny wpływ spożycia surowego mleka zależy od zawartości białka we frakcji serwatki, a tym samym od β-laktoglobuliny. Ten wielki kontrast, z jednej strony alergenny, az drugiej ochronny, został teraz powiązany z jego zdolnością do przenoszenia mikroelementów. Kiedy β-laktoglobulina przenosiła mikroelementy, działała tolerogennie i chroniła przed rozwojem alergii. Jednak gdy brakowało ładunku, zamienił się w alergen.

Laboratoryjna polimeryzacja β-laktoglobuliny przez mikrobiologiczną transglutaminazę zmniejsza jej alergenność u dzieci i dorosłych z IgE-zależną alergią na mleko krowie .

Hodowla krów

W 2018 roku ogłoszono, że wyhodowano genetycznie zmodyfikowane krowy. Z krów usunięto geny wytwarzające β-laktoglobulinę w procesie delecji za pośrednictwem zygoty.

Zobacz też

• kazeina