Dehydrogenaza D-mleczanowa (cytochrom)

Dehydrogenaza D-mleczanowa (cytochrom)
Identyfikatory
nr WE 1.1.2.4
nr CAS 37250-79-6
Bazy danych
IntEnz Widok IntEnz
BRENDA Wpis BRENDY
ExPASy Widok NiceZyme
KEGG Wpis KEGG
MetaCyc szlak metaboliczny
PRYM profil
Struktury PDB RCSB PDB PDBe PDB suma
Ontologia genów AmiGO / QuickGO
Szukaj
PKW artykuły
PubMed artykuły
NCBI białka

W enzymologii dehydrogenaza D-mleczanowa (cytochrom) ( EC 1.1.2.4 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną

(D) -mleczan + 2 żelazocytochrom do pirogronian + 2 ferrocytochrom c

Zatem dwoma substratami tego enzymu są (D)-mleczan i ferrycytochrom c , podczas gdy jego dwoma produktami pirogronian i ferrocytochrom c .

Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności tych działających na grupę CH-OH dawcy z cytochromem jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to (D)-mleczan:ferrycytochrom-c 2-oksydoreduktaza . Inne powszechnie stosowane nazwy to dehydrogenaza kwasu mlekowego , dehydrogenaza D-mleczanowa (cytochromu) , zależna od cytochromu dehydrogenaza D-(-)-mleczanowa , reduktaza D-mleczan-cytochromu c i reduktaza D-(-)-mlekowa cytochromu c . Enzym ten bierze udział w metabolizmie pirogronianu . Zatrudnia jednego kofaktora , FAD . Ten typ enzymu scharakteryzowano u zwierząt, grzybów, bakterii, a ostatnio także u roślin. Uważa się, że jest ważny w detoksykacji metyloglioksalu poprzez szlak glioksylazy

  •   GREGOLIN C, SINGER TP (1963). „Dehydrogenaza mlekowa drożdży. III. D (-) mlekowa reduktaza cytochromu c, cynk-flawoproteina z drożdży tlenowych”. Biochim. Biofiza. Akta . 67 : 201–18. doi : 10.1016/0006-3002(63)91818-3 . PMID 13950255 .
  •   GREGOLIN C, SINGER TP, KEARNEY EB, BOERI E (1961). „Powstawanie i właściwości enzymatyczne różnych dehydrogenaz mlekowych drożdży”. Ann. NY Acad. nauka . 94 (3): 780–97. doi : 10.1111/j.1749-6632.1961.tb35573.x . PMID 13901630 .
  • Nygaard AP (1961). „D (-) -mleczan cytochromu c reduktaza, flawoproteina z drożdży”. J. Biol. chemia . 236 : 920–925.
  • Boyer, PD, Lardy, H. i Myrback, K. (red.), The Enzymes, wyd. 2, tom. 7, Academic Press, Nowy Jork, 1963, s. 557-565.