Oksydaza alkoholowa
| oksydaza alkoholowa | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 homooktamer oksydazy alkoholowej, Komagataella pastoris
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| nr WE | 1.1.3.13 | ||||||||
| nr CAS | 9073-63-6 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii oksydaza alkoholowa ( EC 1.1.3.13 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- pierwszorzędowy alkohol + O 2 aldehyd + H 2 O 2
Zatem dwoma substratami tego enzymu są alkohol pierwszorzędowy i O 2 , podczas gdy jego dwoma produktami są aldehyd i H 2 O 2 .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności tych działających na grupę CH-OH dawcy z tlenem jako akceptorem. Zatrudnia jednego kofaktora , FAD .
Nazwa
Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to alkohol:oksydoreduktaza tlenowa . Enzym ten jest również nazywany oksydazą metanolową i oksydazą etanolową . Czasami enzym ten nazywany jest krótkołańcuchową oksydazą alkoholową (SCAO), aby odróżnić go od długołańcuchowej oksydazy alkoholowej (LCAO), oksydazy alkoholowej (AAO) i drugorzędowej oksydazy alkoholowej (SAO).
Reakcja
Oksydazy alkoholowe katalizują utlenianie pierwszorzędowych alkoholi do odpowiadających im aldehydów. W przeciwieństwie do dehydrogenaz alkoholowych nie są w stanie katalizować reakcji odwrotnej. Znajduje to również odzwierciedlenie w ich kofaktorze — w przeciwieństwie do dehydrogenaz alkoholowych, które wykorzystują NAD + , oksydazy alkoholowe wykorzystują FAD. SCAO może utleniać alkohole do 8 atomów węgla , ale ich głównymi substratami są metanol i etanol .
inhibitory tego enzymu obejmują H2O2 , Cu2 lub + , fenantrolinę , acetamid , cyjanek potasu cyklopropanon .
Nieruchomości
SCAO jest enzymem wewnątrzkomórkowym. Jego powszechnym źródłem są grzyby i drożdże, ale wykazano również, że jest obecny w mięczakach.
Pojawia się jako białko oktameryczne, z wyjątkiem SCAO z A. ochraceus , które, jak wykazano, jest tetramerem. Każda z podjednostek ma masę 65-80 kDa. Ogataea methanolica znaleziono dziewięć izoform SCAO , co, jak wykazano, jest wynikiem różnych kombinacji dwóch różnych podjednostek w oktamerach, z których każda jest kodowana przez inny gen.
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano 9 struktur dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1AHU , 1AHV , 1AHZ , 1VAO , 1W1J , 1W1K , 1W1L , 1W1M i 2VAO .
Potencjalne zastosowanie
Zasugerowano kilka potencjalnych zastosowań SCAO:
- Biosensory z detekcją amperometryczną mogą być stosowane w testowaniu napojów, monitorowaniu fermentacji, wykrywaniu metanolu i etanolu, badaniach przesiewowych płynów ustrojowych oraz laboratoriach toksykologicznych i sądowych
- Chemiczna synteza różnych aldehydów, w tym chemikaliów aromatyzujących i smakowych, gdzie mogłaby wyglądać jako tańsza i bardziej przyjazna dla środowiska alternatywa dla obecnych metod
- Janssen FW, Ruelius HW (1968). „Oksydaza alkoholowa, flawoproteina z kilku gatunków Basidiomycetes Krystalizacja przez strącanie frakcyjne glikolem polietylenowym”. Biochim. Biofiza. Akta . 151 (2): 330–42. doi : 10.1016/0005-2744(68)90100-9 . PMID 5636370 .
- Nishida A, Ishihara T, Hiroi T (1987). „Badania nad enzymami związanymi z biodegradacją lignanów”. Baiomasu Henkan Keikaku Kenkyu . Hokoku: 38–59.
- Suye S (1997). „Oczyszczanie i właściwości oksydazy alkoholowej z Candida methanosorbosa M-2003”. bież. Mikrobiol . 34 (6): 374-7. doi : 10.1007/s002849900198 . PMID 9142745 . S2CID 28806329 .
