Dehydrogenaza cholinowa
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| dehydrogenazy cholinowej | |||||||||
| nr WE | 14.03.2001 | ||||||||
| nr CAS | 9028-67-5 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii dehydrogenaza cholinowa ( EC 1.1.99.1 ) jest enzymem katalizującym reakcję chemiczną
- cholina + akceptor aldehyd betainy + zredukowany akceptor ⇌ {\ Displaystyle
Zatem dwoma substratami tego enzymu są cholina i akceptor , podczas gdy jego dwoma produktami są aldehyd betainowy i zredukowany akceptor .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności działających na grupę CH-OH donora z innymi akceptorami. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to cholina:akceptor 1-oksydoreduktazy . Inne powszechnie używane nazwy to oksydaza cholinowa , reduktaza cholino-cytochromu c , oksydoreduktaza choliny: (akceptor) i 1-oksydoreduktaza choliny: (akceptor) . Enzym ten bierze udział w metabolizmie glicyny, seryny i treoniny. Zatrudnia jednego kofaktora , PQQ .
- Minoru Ameyama; Emiko Shinagawa; Kazunobu Matsushita; Koichi Takimoto; Koji Nakashima; Osao Adachi (1985). „Dehydrogenaza choliny ssaków jest chinoproteiną” . rolnictwo Biol. chemia . 49 (12): 3623–3626. doi : 10.1271/bbb1961.49.3623 .
- Ebisuzaki K, Williams JN (1955). „Przygotowanie i częściowe oczyszczanie rozpuszczalnej dehydrogenazy cholinowej z mitochondriów wątroby” . Biochem. J. _ 60 (4): 644–6. doi : 10.1042/bj0600644 . PMC 1216163 . PMID 13249959 .
- Gadda G, McAllister-Wilkins EE (2003). „Klonowanie, ekspresja i oczyszczanie dehydrogenazy choliny z umiarkowanego halofila Halomonas elongata” . Aplikacja Otaczać. Mikrobiol . 69 (4): 2126–32. doi : 10.1128/AEM.69.4.2126-2132.2003 . PMC 154813 . PMID 12676692 .
- Takabe T.; Tanaka, Y; Aoki, K; Hibino, T; Jikuya, H.; Takano, J; Takabe, T; Takabe, T (2003). „Izolacja i charakterystyka funkcjonalna N-metylotransferaz, które katalizują syntezę betainy z glicyny w organizmach fotosyntetyzujących halotolerancję Aphanothece halophytica” . J. Biol. chemia . 278 (7): 4932–42. doi : 10.1074/jbc.M210970200 . PMID 12466265 .
