AKR1C3

AKR1C3
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologów: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, DD3, DDX, HA1753, HAKRB, HAKRe, HSD17B5, PGFS, hluPGFS, aldo-keto reduktaza rodzina 1, członek C3, aldo-keto reduktaza rodzina 1 członek C3 Identyfikatory zewnętrzne
Numer
WE
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Członek rodziny 1 reduktazy aldo-keto C3 ( AKR1C3 ), znany również jako dehydrogenaza 17β-hydroksysteroidowa typu 5 ( 17β-HSD5 , HSD17B5 ) jest kluczowym enzymem steroidogennym , który u ludzi jest kodowany przez gen AKR1C3 .

Funkcjonować

Ten gen koduje członka nadrodziny reduktazy aldo/keto , która składa się z ponad 40 znanych enzymów i białek. Enzymy te katalizują konwersję aldehydów i ketonów do odpowiadających im alkoholi, wykorzystując NADH i/lub NADPH jako kofaktory. Enzymy wykazują nakładającą się, ale wyraźną specyficzność substratową. Enzym ten katalizuje redukcję prostaglandyny D ₂ , prostaglandyny H ₂ i fenantrenochinonu oraz utlenianie prostaglandyny F _2α do prostaglandyny D ₂ . Jest również zdolny do metabolizowania estrogenu i progesteronu .

AKR1C3 może odgrywać ważną rolę w rozwoju chorób alergicznych, takich jak astma , a także może odgrywać rolę w kontrolowaniu wzrostu i/lub różnicowania komórek. Ten gen ma wysoką identyczność sekwencji z trzema innymi członkami genu i jest zgrupowany z tymi trzema genami na chromosomie 10p15-p14.

Patologia

AKR1C3 ulega nadekspresji w raku prostaty (PCa) i jest związany z rozwojem raka prostaty opornego na kastrację (CRPC). Ponadto nadekspresja AKR1C3 może służyć jako obiecujący biomarker progresji raka prostaty .

Linki zewnętrzne

• Lokalizacja ludzkiego genomu AKR1C3 i strona szczegółów genu AKR1C3 w przeglądarce genomu UCSC .

Dalsza lektura

•    Lin SX, Shi R, Qiu W, Azzi A, Zhu DW, Dabbagh HA, Zhou M (marzec 2006). „Strukturalne podstawy wielospecyficzności wykazanej przez dehydrogenazę 17beta-hydroksysteroidową typu 1 i 5”. Endokrynologia molekularna i komórkowa . 248 (1–2): 38–46. doi : 10.1016/j.mce.2005.11.035 . PMID 16480815 . S2CID 19087697 .
•    Khanna M, Qin KN, Cheng KC (czerwiec 1995). „Dystrybucja dehydrogenazy 3 alfa-hydroksysteroidowej w mózgu szczura i klonowanie molekularne wielu cDNA kodujących białka pokrewne strukturalnie u ludzi” . The Journal of Steroid Biochemistry and Molecular Biology . 53 (1–6): 41–6. doi : 10.1016/0960-0760(95)00019-V . PMID 7626489 . S2CID 11316547 .
•   Nagase T, Miyajima N, Tanaka A, Sazuka T, Seki N, Sato S, Tabata S, Ishikawa K, Kawarabayasi Y, Kotani H (1995). „Przewidywanie sekwencji kodujących niezidentyfikowanych ludzkich genów. III. Sekwencje kodujące 40 nowych genów (KIAA0081-KIAA0120) wydedukowane na podstawie analizy klonów cDNA z ludzkiej linii komórkowej KG-1” . Badania DNA . 2 (1): 37–43. doi : 10.1093/dnares/2.1.37 . PMID 7788527 .
•   Khanna M, Qin KN, Klisak I, Belkin S, Sparkes RS, Cheng KC (styczeń 1995). „Lokalizacja wielu genów ludzkiej dehydrogenazy dihydrodiolu (DDH1 i DDH2) i reduktazy chlordekonu (CHDR) w chromosomie 10 za pomocą reakcji łańcuchowej polimerazy i fluorescencyjnej hybrydyzacji in situ” . Genomika . 25 (2): 588–90. doi : 10.1016/0888-7543(95)80066-U . PMID 7789999 .
•    Qin KN, New MI, Cheng KC (grudzień 1993). „Klonowanie molekularne wielu cDNA kodujących ludzkie enzymy strukturalnie spokrewnione z dehydrogenazą 3 alfa-hydroksysteroidową”. The Journal of Steroid Biochemistry and Molecular Biology . 46 (6): 673–9. doi : 10.1016/0960-0760(93)90308-J . PMID 8274401 . S2CID 36210133 .
•   Bennett MJ, Schlegel BP, Jez JM, Penning TM, Lewis M (sierpień 1996). „Struktura dehydrogenazy 3 alfa-hydroksysteroidowej / dihydrodiolowej w kompleksie z NADP +”. Biochemia . 35 (33): 10702–11. doi : 10.1021/bi9604688 . PMID 8718859 .
•   Lin HK, Jez JM, Schlegel BP, Peehl DM, Pachter JA, Penning TM (grudzień 1997). „Ekspresja i charakterystyka rekombinowanej dehydrogenazy 3-alfa-hydroksysteroidowej typu 2 (HSD) z ludzkiej prostaty: wykazanie dwufunkcyjnej aktywności 3-alfa/17-beta-HSD i dystrybucji komórkowej”. Endokrynologia Molekularna . 11 (13): 1971–84. doi : 10.1210/mend.11.13.0026 . PMID 9415401 .
•    Mills KI, Gilkes AF, Sweeney M, Choudhry MA, Woodgate LJ, Bunce CM, Brown G, Burnett AK (listopad 1998). „Identyfikacja aldoketoreduktazy reagującej na kwas retinowy wyrażanej w komórkach białaczkowych HL60” . Listy FEBS . 440 (1–2): 158–62. doi : 10.1016/S0014-5793(98)01435-5 . PMID 9862446 . S2CID 21355070 .
•   Dufort I, Rheault P, Huang XF, Soucy P, Luu-The V (luty 1999). „Charakterystyka wysoce labilnej ludzkiej dehydrogenazy 17beta-hydroksysteroidowej typu 5” . Endokrynologia . 140 (2): 568–74. doi : 10.1210/endo.140.2.6531 . PMID 9927279 .
•    Rheault P, Dufort I, Soucy P, Luu-The V (1999). „Przypisanie HSD17B5 kodującego dehydrogenazę beta-hydroksysteroidową typu 5 17 do ludzkich pasm chromosomów 10p15 -> p14 i mysiego chromosomu 13 regionu A2 przez hybrydyzację in situ: identyfikacja nowego związku syntenicznego”. Cytogenetyka i genetyka komórki . 84 (3–4): 241–2. doi : 10.1159/000015267 . PMID 10393440 . S2CID 5792836 .
•    Griffin LD, Mellon SH (listopad 1999). „Selektywne inhibitory wychwytu zwrotnego serotoniny bezpośrednio zmieniają aktywność enzymów neurosteroidogennych” . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 96 (23): 13512-7. Bibcode : 1999PNAS...9613512G . doi : 10.1073/pnas.96.23.13512 . PMC 23979 . PMID 10557352 .
•    Suzuki-Yamamoto T, Nishizawa M, Fukui M, Okuda-Ashitaka E, Nakajima T, Ito S, Watanabe K (grudzień 1999). „Klonowanie cDNA, ekspresja i charakterystyka ludzkiej syntazy prostaglandyny F” . Listy FEBS . 462 (3): 335–40. doi : 10.1016/S0014-5793(99)01551-3 . PMID 10622721 . S2CID 19812463 .
•    Nishizawa M, Nakajima T, Yasuda K, Kanzaki H, Sasaguri Y, Watanabe K, Ito S (luty 2000). „Bliskie pokrewieństwo ludzkiego genu dehydrogenazy 20alfa-hydroksysteroidowej z trzema genami reduktazy aldo-keto” . Geny do komórek . 5 (2): 111–25. doi : 10.1046/j.1365-2443.2000.00310.x . PMID 10672042 . S2CID 25136637 .
•    Penning TM, Burczynski ME, Jez JM, Hung CF, Lin HK, Ma H, Moore M, Palackal N, Ratnam K (październik 2000). „Ludzkie izoformy dehydrogenazy 3alfa-hydroksysteroidowej (AKR1C1-AKR1C4) z nadrodziny reduktazy aldo-keto: funkcjonalna plastyczność i dystrybucja tkanek ujawniają role w inaktywacji i tworzeniu męskich i żeńskich hormonów płciowych” . Dziennik biochemiczny . 351 (część 1): 67–77. doi : 10.1042/bj3510067 . PMC 1221336 . PMID 10998348 .
•    Hartley JL, Temple GF, Brasch MA (listopad 2000). „Klonowanie DNA przy użyciu rekombinacji specyficznej dla miejsca in vitro” . Badania genomu . 10 (11): 1788–95. doi : 10.1101/gr.143000 . PMC 310948 . PMID 11076863 .
•    Penning TM, Burczynski ME, Jez JM, Lin HK, Ma H, Moore M, Ratnam K, Palackal N (styczeń 2001). „Aspekty struktura-funkcja i projekt inhibitora dehydrogenazy 17beta-hydroksysteroidowej typu 5 (AKR1C3)”. Endokrynologia molekularna i komórkowa . 171 (1–2): 137–49. doi : 10.1016/S0303-7207(00)00426-3 . PMID 11165022 . S2CID 11599113 .
•    Simpson JC, Wellenreuther R, Poustka A, Pepperkok R, Wiemann S (wrzesień 2000). „Systematyczna lokalizacja subkomórkowa nowych białek zidentyfikowanych przez sekwencjonowanie cDNA na dużą skalę” . Raporty EMBO . 1 (3): 287–92. doi : 10.1093/embo-reports/kvd058 . PMC 1083732 . PMID 11256614 .