Dehydrogenaza fenyloalaniny
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| dehydrogenazy fenyloalaniny | |||||||||
| nr WE | 1.4.1.20 | ||||||||
| nr CAS | 69403-12-9 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii dehydrogenaza fenyloalaniny ( EC 1.4.1.20 ) jest enzymem katalizującym reakcję chemiczną
- L-fenyloalanina + H 2 O + NAD + fenylopirogronian + NH 3 + NADH + H +
Trzema substratami tego enzymu są L -fenyloalanina , H2O podczas gdy fenylopirogronian i NAD + , jego czterema produktami są , NH3 . , NADH i H +
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności działających na grupę donorów CH-NH2 z NAD+ lub NADP+ jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to L-fenyloalanina: oksydoreduktaza NAD+ (deaminująca) . Inne powszechnie używane nazwy to dehydrogenaza L-fenyloalaniny i PHD . Enzym ten bierze udział w metabolizmie fenyloalaniny oraz biosyntezie fenyloalaniny, tyrozyny i tryptofanu .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano dwie struktury dla tej klasy enzymów, z kodami dostępu PDB 1BW9 i 1BXG .
- Asano Y, Nakazawa A, Endo K (1987). „Nowe dehydrogenazy fenyloalaniny z mocznika Sporosarcina i Bacillus sphaericus. Oczyszczanie i charakteryzacja”. J. Biol. chemia . 262 (21): 10346–54. PMID 3112142 .
- Asano Y, Nakazawa A, Endo K, Hibino Y, Ohmori M, Numao N, Kondo K (1987). „Dehydrogenaza fenyloalaninowa Bacillus badius. Oczyszczanie, charakteryzacja i klonowanie genów” . Eur. J. Biochem . 168 (1): 153-9. doi : 10.1111/j.1432-1033.1987.tb13399.x . PMID 3311741 .
